インフルエンザA H3N2におけるヘマグルチニンの抗原特性の計算分析

動機：インフルエンザA H3N2の抗原性シフトのモデリングは、ワクチンの効率を予測するのに役立ちます。このウイルスは抗原距離で突然のジャンプを示すことが知られており、アミノ酸配列の違いからのそのような新規株の予測は依然として課題です。 結果：野生型H3の6624アミノ酸配列の分析から、ヘマグルチニン（HA）の5つの同定された抗体結合領域にある131のアミノ酸の頻繁に参照されるリストの更新を提案します。これらの結合領域のアミノ酸変化の分析に基づいて、予測モデルのクラスを導入し、分子を地域バンドに分割することにより、HA1全体の変化に原理を拡張します。我々の結果は、バンド化された変化に基づいたさまざまな単純なモデルが、確立された5つの標準領域に基づいたモデルよりも予測パフォーマンスが向上し、現在の最先端モデルよりも新しい株のワクチン脱出候補の割合が高いことを示していることを示しています。。

MOTIVATION: Modelling antigenic shift in influenza A H3N2 can help to predict the efficiency of vaccines. The virus is known to exhibit sudden jumps in antigenic distance, and prediction of such novel strains from amino acid sequence differences remains a challenge. RESULTS: From analysis of 6624 amino acid sequences of wild-type H3, we propose updates to the frequently referenced list of 131 amino acids located at or near the five identified antibody binding regions in haemagglutinin (HA). We introduce a class of predictive models based on the analysis of amino acid changes in these binding regions, and extend the principle to changes in HA1 as a whole by dividing the molecule into regional bands. Our results show that a range of simple models based on banded changes give better predictive performance than models based on the established five canonical regions and can identify a higher proportion of vaccine escape candidates among novel strains than a current state-of-the-art model.