著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
すべてのヘルペスウイルスのテグメントには、単純ヘルペスウイルス(HSV)UL36と相同な高分子量タンパク質が含まれています。この大きな(3,164アミノ酸)、必須、多機能ポリペプチドは、カプシド表面にあり、ビリオンあたり100〜150コピーで存在します。UL36はTegumentの構造組織にとって重要であるという考えをテストしてきました。UL36は、UL36を介して間接的に結合した他のテグメントタンパク質とともに、カプシドに直接結合することが提案されています。ここでは、CapSIDを含むが膜を欠いているHSVタイプ1由来構造で実施された研究の結果を報告します。電子顕微鏡分析により、テグメントを欠いているカプシドと比較して、これらのカプシド(T36カプシドと呼ばれる)が頂点にあるタンパク質の房を持っていることが実証されました。房からの投影は、テグメントの厚さ(約50 nm)全体に伸びるのに十分な場合には、長さ(15〜70 nm)の薄く、さまざまな湾曲した鎖でした。ストランドは、短時間の超音波処理により、カプシドからの除去に敏感であり、UL36およびUL37も除去しました。調査結果は、UL36とUL37がタフトとそれらから伸びる薄い鎖の成分であることを示すと解釈されます。ストランドの長さは、Tegumentのすべての部分に到達する可能性があるため、Tegumentの組織化機能として機能する可能性があるという見解をサポートしています。ストランドのさまざまな湾曲した構造は、それらが柔軟性がある可能性があることを示唆しています。これは、テグメントの変形可能な性質に貢献できる特性です。
すべてのヘルペスウイルスのテグメントには、単純ヘルペスウイルス(HSV)UL36と相同な高分子量タンパク質が含まれています。この大きな(3,164アミノ酸)、必須、多機能ポリペプチドは、カプシド表面にあり、ビリオンあたり100〜150コピーで存在します。UL36はTegumentの構造組織にとって重要であるという考えをテストしてきました。UL36は、UL36を介して間接的に結合した他のテグメントタンパク質とともに、カプシドに直接結合することが提案されています。ここでは、CapSIDを含むが膜を欠いているHSVタイプ1由来構造で実施された研究の結果を報告します。電子顕微鏡分析により、テグメントを欠いているカプシドと比較して、これらのカプシド(T36カプシドと呼ばれる)が頂点にあるタンパク質の房を持っていることが実証されました。房からの投影は、テグメントの厚さ(約50 nm)全体に伸びるのに十分な場合には、長さ(15〜70 nm)の薄く、さまざまな湾曲した鎖でした。ストランドは、短時間の超音波処理により、カプシドからの除去に敏感であり、UL36およびUL37も除去しました。調査結果は、UL36とUL37がタフトとそれらから伸びる薄い鎖の成分であることを示すと解釈されます。ストランドの長さは、Tegumentのすべての部分に到達する可能性があるため、Tegumentの組織化機能として機能する可能性があるという見解をサポートしています。ストランドのさまざまな湾曲した構造は、それらが柔軟性がある可能性があることを示唆しています。これは、テグメントの変形可能な性質に貢献できる特性です。
The tegument of all herpesviruses contains a high-molecular-weight protein homologous to herpes simplex virus (HSV) UL36. This large (3,164 amino acids), essential, and multifunctional polypeptide is located on the capsid surface and present at 100 to 150 copies per virion. We have been testing the idea that UL36 is important for the structural organization of the tegument. UL36 is proposed to bind directly to the capsid with other tegument proteins bound indirectly by way of UL36. Here we report the results of studies carried out with HSV type 1-derived structures containing the capsid but lacking a membrane and depleted of all tegument proteins except UL36 and a second high-molecular-weight protein, UL37. Electron microscopic analysis demonstrated that, compared to capsids lacking a tegument, these capsids (called T36 capsids) had tufts of protein located at the vertices. Projecting from the tufts were thin, variably curved strands with lengths (15 to 70 nm) in some cases sufficient to extend across the entire thickness of the tegument (approximately 50 nm). Strands were sensitive to removal from the capsid by brief sonication, which also removed UL36 and UL37. The findings are interpreted to indicate that UL36 and UL37 are the components of the tufts and of the thin strands that extend from them. The strand lengths support the view that they could serve as organizing features for the tegument, as they have the potential to reach all parts of the tegument. The variably curved structure of the strands suggests they may be flexible, a property that could contribute to the deformable nature of the tegument.
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。