インポート-βの柔軟性の定量的構造分析：ソレノイドタンパク質構造のパラダイム

ソレノイドタンパク質の構造は、ほとんどの折り畳まれたタンパク質よりも高度な柔軟性を促進します。19タンデムの熱繰り返しから構築された核輸入率であるインポート-βでは、柔軟性がさまざまなパートナーとの相互作用を可能にする上で重要な役割を果たします。さまざまなアプローチに基づいて、インポート-βの柔軟性の包括的な分析を提示します。We determined the crystal structure of unliganded Saccharomyces cerevisiae importin-β (Kap95) to allow a quantitative comparison with importin-β bound to different partners.相補的突然変異誘発、小さな角度X線散乱および分子動力学の研究は、タンパク質が溶液中のいくつかの立体構造をサンプリングすることを示唆しています。分析は、ソレノイドの柔軟性が、その長さに沿った累積的な小さな動きによって生成されることを示唆しています。インポート-βは、ソレノイドタンパク質が多くの細胞経路でタンパク質相互作用を調整する方法を示しています。

The structure of solenoid proteins facilitates a higher degree of flexibility than most folded proteins. In importin-β, a nuclear import factor built from 19 tandem HEAT repeats, flexibility plays a crucial role in allowing interactions with a range of different partners. We present a comprehensive analysis of importin-β flexibility based on a number of different approaches. We determined the crystal structure of unliganded Saccharomyces cerevisiae importin-β (Kap95) to allow a quantitative comparison with importin-β bound to different partners. Complementary mutagenesis, small angle X-ray scattering and molecular dynamics studies suggest that the protein samples several conformations in solution. The analyses suggest the flexibility of the solenoid is generated by cumulative small movements along its length. Importin-β illustrates how solenoid proteins can orchestrate protein interactions in many cellular pathways.