グルタミン酸/アスパラギン酸 - プレフェン酸アミノトランスフェラーゼをコードする植物遺伝子の同定：芳香族アミノ酸の最後のホームレス酵素生合成生合成

アロゲン酸を介してフェニルアラニンおよび/またはチロシンを合成するすべての生物では、アロゲネートへの前腎のアミノ化に前誘発アミノトランスフェラーゼが必要です。この活性が発生する生物にこの酵素をコードする遺伝子の同一性はまだ不明です。したがって、グルタミン酸/アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ（PAT）は、芳香族アミノ酸経路の最後のホームレス酵素です。シロイヌナズナの浄化、質量分析の識別、および生化学的特性評価について報告します。私たちのデータは、この活性が原核生物型のプラスチドアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ（AT2G22250）によって収容されていることを明らかにしました。これは、PATをコードする遺伝子の最初の識別を表しています。

In all organisms synthesising phenylalanine and/or tyrosine via arogenate, a prephenate aminotransferase is required for the transamination of prephenate into arogenate. The identity of the gene encoding this enzyme in the organisms where this activity occurs is still unknown. Glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase (PAT) is thus the last homeless enzyme in the aromatic amino acids pathway. We report on the purification, mass spectrometry identification and biochemical characterization of Arabidopsis thaliana prephenate aminotransferase. Our data revealed that this activity is housed by the prokaryotic-type plastidic aspartate aminotransferase (At2g22250). This represents the first identification of a gene encoding PAT.