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組換えペニシリウムグリセオロセウム株105は、アスペルギルスnidulansの強力なGPDAプロモーターの転写制御下で細胞外ペクチンリアーゼ(PL)を過剰生産します。私たちの目的は、さまざまな成長条件下で2または10 L作業容量を使用して、沈下した発酵システムバイオフロイおよびバイオフロイフの沈下した発酵システムバイオフロイブおよびバイオフロイフの組換えP. grieoroseum株105によるPL産生を評価し、セルラーゼ、ポリガラクトロナーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、およびプロテアーゼの産生を分析することでした。組換えP.グリセオロセウム株105によるPL過剰生産は、サトウキビジュースで栽培されたP. grieoroseum PG63のそれより112倍高かった。セルラーゼとプロテアーゼは培養ろ液では検出されませんでした。SDS-PAGEによる培地中の細胞外タンパク質の評価は、PLのPLG1遺伝子のPLG1遺伝子の推定されたヌクレオチド先端と同様に、36 kDA優勢なバンドの存在を示しました。タンパク質は通常、ほとんどの市販のペクチナーゼ製剤に存在し、サトウキビジュースを低コストの基質として使用します。
組換えペニシリウムグリセオロセウム株105は、アスペルギルスnidulansの強力なGPDAプロモーターの転写制御下で細胞外ペクチンリアーゼ(PL)を過剰生産します。私たちの目的は、さまざまな成長条件下で2または10 L作業容量を使用して、沈下した発酵システムバイオフロイおよびバイオフロイフの沈下した発酵システムバイオフロイブおよびバイオフロイフの組換えP. grieoroseum株105によるPL産生を評価し、セルラーゼ、ポリガラクトロナーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、およびプロテアーゼの産生を分析することでした。組換えP.グリセオロセウム株105によるPL過剰生産は、サトウキビジュースで栽培されたP. grieoroseum PG63のそれより112倍高かった。セルラーゼとプロテアーゼは培養ろ液では検出されませんでした。SDS-PAGEによる培地中の細胞外タンパク質の評価は、PLのPLG1遺伝子のPLG1遺伝子の推定されたヌクレオチド先端と同様に、36 kDA優勢なバンドの存在を示しました。タンパク質は通常、ほとんどの市販のペクチナーゼ製剤に存在し、サトウキビジュースを低コストの基質として使用します。
Recombinant Penicillium griseoroseum strain 105 overproduces an extracellular pectin lyase (PL) under the transcriptional control of the strong gpdA promoter of Aspergillus nidulans. Our aim was to evaluate PL production by recombinant P. griseoroseum strain 105 in submerged fermentation system bioreactors BioFloIII and BioFloIV using 2 or 10 L working volumes under different growth conditions and to analyze the production of cellulase, polygalacturonase, pectin methylesterase, and protease. PL overproduction by recombinant P. griseoroseum strain 105 was 112 times higher than that of P. griseoroseum PG63 grown in sugarcane juice. Cellulases and proteases were not detected in the culture filtrate, and evaluation for extracellular proteins in the culture medium by SDS-PAGE showed the presence of a 36 kDa predominant band, similar to the molecular mass estimated from the nucleotide sequence of plg1 gene for PL of P. griseoroseum strain 105. This recombinant strain provides the advantage of PL production, which predominates over other extracellular proteins usually present in most commercial pectinase preparations, using sugarcane juice as a substrate of low cost.
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