トリプトファンシンターゼとアミノ酸ラセマーゼの結合反応によるDL-セリンおよびインドールからのL-トリプトファンの酵素産生

トリプトファンシンターゼとアミノ酸ラセマーゼの結合反応によるDL-セリンおよびインドールからのL-トリプトファンの酵素産生を研究しました。大腸菌大腸菌のトリプトファンシンターゼ（EC 4.2.1.20）は、L-セリンのl-トリプトファンおよびアミノ酸ラセマーゼ（EC 5.1.1.10）へのl-セリンの触媒的反応により、1つの反応性反応物のd-serineの触媒を触媒しました。。L-トリプトファン生産のために確立された最適な条件下で、大腸菌およびP. putidaの無傷の細胞を使用して、L-トリプトファンの大規模生産が200リットルの反応器で実施されました。断続的なインドール給餌との24時間のインキュベーションの後、L-トリプトファンの110 gリットル-1は、それぞれDLセリンとインドールを加えて91および100％のモル収量で形成されました。L-トリプトファンの連続生産は、大腸菌およびP. putidaの固定化細胞を使用しても実施されました。形成されたL-トリプトファンの最大濃度は5.2 gリットル1（インドールでは99％モル収量）であり、濃度は20日間連続運転後に4.2 gリットル1に減少しました。

Enzymatic production of L-tryptophan from DL-serine and indole by a coupled reaction of tryptophan synthase and amino acid racemase was studied. The tryptophan synthase (EC 4.2.1.20) of Escherichia coli catalyzed beta-substitution reaction of L-serine into L-tryptophan and the amino acid racemase (EC 5.1.1.10) of Pseudomonas putida catalyzed the racemization of D-serine simultaneously in one reactor. Under optimal conditions established for L-tryptophan production, a large-scale production of L-tryptophan was carried out in a 200-liter reactor using intact cells of E. coli and P. putida. After 24 h of incubation with intermittent indole feeding, 110 g liter-1 of L-tryptophan was formed in molar yields of 91 and 100% for added DL-serine and indole, respectively. Continuous production of L-tryptophan was also carried out using immobilized cells of E. coli and P. putida. The maximum concentration of L-tryptophan formed was 5.2 g liter-1 (99% molar yield for indole), and the concentration decreased to 4.2 g liter-1 after continuous operation for 20 days.