[ミトコンドリア呼吸鎖におけるシトクロムBC1複合体は、ミッチェルのQサイクル仮説に従って機能します：確率的アプローチを使用した証明？]

BC1複合体は、ミトコンドリア呼吸鎖の中心複合体です。電子移動をユビキノール（またはコエンザイムQ）からシトクロムCおよび内側のミトコンドリア膜を横切るプロトン転座にリンクします。ミッチェルが提案した「Qサイクルメカニズム」がBC1複合体の動作を正しく説明していることは広く合意されています。これは、BC1複合体のQ0部位に結合したコエンザイムQからの2つの電子の予期しない分離に基づいています。Gillespieの確率的アプローチと、MoserおよびDuttonによって記述された運動パラメーターとのBC1複合体の既知の空間構造を使用して、Qサイクルメカニズムの自然な出現と、追加のメカニズムを呼び出す必要がないBC1複合体の官能ダイマーにおける短絡の準存在を示しました。このアプローチは、呼吸鎖複合体のすべての酸化還元反応のモデリングによく適合したフレームワークを提供します。正常または変異体。

The bc1 complex is a central complex in the mitochondrial respiratory chain. It links the electrons transfer from ubiquinol (or coenzyme Q) to cytochrome c and proton translocation across the inner mitochondrial membrane. It is widely agreed that the "Q-cycle mechanism" proposed by Mitchell correctly describes the bc1 complex working. It is based on an unexpected separation of the two electrons coming from the coenzyme Q bound at the Q0 site of the bc1 complex. Using the stochastic approach of Gillespie and the known spatial structure of bc1 complexes with the kinetic parameters described by Moser and Dutton we demonstrated the natural emergence of the Q-cycle mechanism and the quasi absence of short-circuits in the functional dimer of bc1 complex without the necessity to invoke any additional mechanism. This approach gives a framework which is well adapted to the modelling of all oxido-reduction reactions of the respiratory chain complexes, normal or mutant.