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ジメチル硫化物（DMS）は、硫黄の生物地球化学的サイクリングと気候制御に関係している揮発性有機硫黄化合物です。微生物の分解は、DMSの主要なシンクです。一部の細菌のDMS代謝には、分解経路の最初のステップでDMSモノオキシゲナーゼによる酸化が含まれます。しかし、この酵素は今まで特徴のままでした。以前は庭の土壌から分離されていたHyphomicrobium SulfonivoransからDMSモノオキシゲナーゼを精製しました。酵素は、ルシフェラーゼファミリーのフラビン結合モノオキシゲナーゼのメンバーであり、ニトリロトリアセテートモノオキシゲナーゼと最も密接に関連しています。これは、DMOA、53 kDa FMNH依存性モノオキシゲナーゼ、および19 kDA NAD（P）H依存性フラビンオキシドルダクターゼであるDMOBの2つのサブユニットで構成されています。酵素動態は、さまざまな基質と阻害剤で調査されました。酵素は、DMS（k（cat）= 5.45s⁻¹）で17.2（±0.48）μmのK（±0.48）μm、および1.25（±0.01）μmolnadh酸化min⁻（mgタンパク質⁻¹）。それは、ウンベリフェロン、8-アニリノンフタレンスルホネート、さまざまな金属を誘惑する剤、およびHg²（+）、Cd²（+）、およびPb²（+）イオンによって阻害されました。精製された酵素は、アルカンスルホン酸塩、アルデヒド、ニトリロトリア酢酸、またはジベンゾチオフェンスルホンを含む関連酵素の基質との活性を持っていませんでした。53 kDa酵素サブユニットをコードする遺伝子は、質量分析によりクローン化され、酵素サブユニットに一致しています。DMSモノオキシゲナーゼは、ジメチルスルフィドに対する特異性と、その予測されたアミノ酸配列の分子系統発生に基づいて、FMNH依存性モノオキシゲナーゼの新しいクラスを表しています。DMSモノオキシゲナーゼの大きなサブユニットをコードする遺伝子は、推定フラビン還元酵素、無機および有機硫黄化合物代謝の酵素のホモログ、およびリボフラビン合成に関与する酵素をコードする遺伝子とともにコロックされています。
ジメチル硫化物（DMS）は、硫黄の生物地球化学的サイクリングと気候制御に関係している揮発性有機硫黄化合物です。微生物の分解は、DMSの主要なシンクです。一部の細菌のDMS代謝には、分解経路の最初のステップでDMSモノオキシゲナーゼによる酸化が含まれます。しかし、この酵素は今まで特徴のままでした。以前は庭の土壌から分離されていたHyphomicrobium SulfonivoransからDMSモノオキシゲナーゼを精製しました。酵素は、ルシフェラーゼファミリーのフラビン結合モノオキシゲナーゼのメンバーであり、ニトリロトリアセテートモノオキシゲナーゼと最も密接に関連しています。これは、DMOA、53 kDa FMNH依存性モノオキシゲナーゼ、および19 kDA NAD（P）H依存性フラビンオキシドルダクターゼであるDMOBの2つのサブユニットで構成されています。酵素動態は、さまざまな基質と阻害剤で調査されました。酵素は、DMS（k（cat）= 5.45s⁻¹）で17.2（±0.48）μmのK（±0.48）μm、および1.25（±0.01）μmolnadh酸化min⁻（mgタンパク質⁻¹）。それは、ウンベリフェロン、8-アニリノンフタレンスルホネート、さまざまな金属を誘惑する剤、およびHg²（+）、Cd²（+）、およびPb²（+）イオンによって阻害されました。精製された酵素は、アルカンスルホン酸塩、アルデヒド、ニトリロトリア酢酸、またはジベンゾチオフェンスルホンを含む関連酵素の基質との活性を持っていませんでした。53 kDa酵素サブユニットをコードする遺伝子は、質量分析によりクローン化され、酵素サブユニットに一致しています。DMSモノオキシゲナーゼは、ジメチルスルフィドに対する特異性と、その予測されたアミノ酸配列の分子系統発生に基づいて、FMNH依存性モノオキシゲナーゼの新しいクラスを表しています。DMSモノオキシゲナーゼの大きなサブユニットをコードする遺伝子は、推定フラビン還元酵素、無機および有機硫黄化合物代謝の酵素のホモログ、およびリボフラビン合成に関与する酵素をコードする遺伝子とともにコロックされています。
Dimethylsulfide (DMS) is a volatile organosulfur compound which has been implicated in the biogeochemical cycling of sulfur and in climate control. Microbial degradation is a major sink for DMS. DMS metabolism in some bacteria involves its oxidation by a DMS monooxygenase in the first step of the degradation pathway; however, this enzyme has remained uncharacterized until now. We have purified a DMS monooxygenase from Hyphomicrobium sulfonivorans, which was previously isolated from garden soil. The enzyme is a member of the flavin-linked monooxygenases of the luciferase family and is most closely related to nitrilotriacetate monooxygenases. It consists of two subunits: DmoA, a 53-kDa FMNH₂-dependent monooxygenase, and DmoB, a 19-kDa NAD(P)H-dependent flavin oxidoreductase. Enzyme kinetics were investigated with a range of substrates and inhibitors. The enzyme had a K(m) of 17.2 (± 0.48) μM for DMS (k(cat) = 5.45 s⁻¹) and a V(max) of 1.25 (± 0.01) μmol NADH oxidized min⁻¹ (mg protein⁻¹). It was inhibited by umbelliferone, 8-anilinonaphthalenesulfonate, a range of metal-chelating agents, and Hg²(+), Cd²(+), and Pb²(+) ions. The purified enzyme had no activity with the substrates of related enzymes, including alkanesulfonates, aldehydes, nitrilotriacetate, or dibenzothiophenesulfone. The gene encoding the 53-kDa enzyme subunit has been cloned and matched to the enzyme subunit by mass spectrometry. DMS monooxygenase represents a new class of FMNH₂-dependent monooxygenases, based on its specificity for dimethylsulfide and the molecular phylogeny of its predicted amino acid sequence. The gene encoding the large subunit of DMS monooxygenase is colocated with genes encoding putative flavin reductases, homologues of enzymes of inorganic and organic sulfur compound metabolism, and enzymes involved in riboflavin synthesis.
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