海洋細菌から精製されたCMP-N-アセチルネーラミン酸シンテターゼ、フォトバクテリウムleiognathi JT-Shiz-145

シチジン5'-モノホスホ-N-アセチルネルアミン酸（CMP-NEU5AC）シンテターゼは、β-ガラクトシドα2,6-シアリルトランスフェラーゼも生成する海洋細菌であるフォトバクテリウムLeiognathi JT-Shiz-145から調製された粗抽出物で発見されました。CMP-NEU5ACシンテターゼは、アニオン交換とゲルろ過カラムクロマトグラフィーの組み合わせにより、細胞の粗抽出物から精製されました。精製された酵素は、ドデシル硫酸 - ポリアクリルアミドゲル電気泳動性の単一帯域（60 kDa）として移動しました。酵素の活性はpH 9.0で35°Cで最大であり、シンテターゼは活性にMg（2+）を必要としました。これらの特性は、細菌から分離された他のCMP-Neu5ACシンテターゼの特性と類似していますが、このシンテターゼは、シチジントリホスフェートとNeu5ACからのCMP-Neu5ACだけでなく、シチジントリプリン酸およびN-グリコリルネルネルミニニン酸、ネイムシ酸、N-Glycolylneminininina酸からのCMP-N-グリコリルネウラミン酸も生成しました。-neu5acシンテターゼは大腸菌から精製されました。

A cytidine 5'-monophospho-N-acetylneuraminic acid (CMP-Neu5Ac) synthetase was found in a crude extract prepared from Photobacterium leiognathi JT-SHIZ-145, a marine bacterium that also produces a β-galactoside α2,6-sialyltransferase. The CMP-Neu5Ac synthetase was purified from the crude extract of the cells by a combination of anion-exchange and gel filtration column chromatography. The purified enzyme migrated as a single band (60 kDa) on sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The activity of the enzyme was maximal at 35 °C at pH 9.0, and the synthetase required Mg(2+) for activity. Although these properties are similar to those of other CMP-Neu5Ac synthetases isolated from bacteria, this synthetase produced not only CMP-Neu5Ac from cytidine triphosphate and Neu5Ac, but also CMP-N-glycolylneuraminic acid from cytidine triphosphate and N-glycolylneuraminic acid, unlike CMP-Neu5Ac synthetase purified from Escherichia coli.