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ウシ腎臓のアルドースレダクターゼ（ALR2）は、AldehydeのAldehydeのAdenine moietyのNADPHのアデニン部分を非酵素反応する場合、NADPHに対して非競争的であるアルデヒド基質による基質阻害を示します。A time-dependent increase in substrate inhibition observed in product versus time plots for reduction of short-chain aldoses containing an enolizable alpha-proton, but not for p-nitrobenzaldehyde, is shown to be consistent with a model in which rapidly reversible inhibition due to formation of the dead-end E-NADP-glycolaldehyde complex is combined with the formation at theしっかりと結合した共有結合NADP-グリコルアルデヒド付加物の酵素活性部位。NADPHまたは3-アセチルピリジンアナログ（AP）ADPHを使用したグリコロルデヒドのALR2触媒減少のための反応時間コースの定量分析は、Glycolaldehyde Turnoverの不在で決定された値と一致するALR2を介した付加物形成の前方および逆測定定数の値を生成します。基質阻害は部分的なものであり、高[グリコルアルデヒド]の代替経路を介して反応が起こる可能性があることを示しています。pH 8.0でのE-NADP複合体のゆっくりとした異性化の速度論的証拠は、NADPH、（AP）ADPH、およびヒポキサンチン類似体N（HX）DPHを使用して、pH 7.0でグリコラルデヒド減少について観察される同様のV/ET値を説明するために使用されます。アルドース還元酵素の速度論研究に対するこれらの結果の実際的な意味について説明します。
ウシ腎臓のアルドースレダクターゼ（ALR2）は、AldehydeのAldehydeのAdenine moietyのNADPHのアデニン部分を非酵素反応する場合、NADPHに対して非競争的であるアルデヒド基質による基質阻害を示します。A time-dependent increase in substrate inhibition observed in product versus time plots for reduction of short-chain aldoses containing an enolizable alpha-proton, but not for p-nitrobenzaldehyde, is shown to be consistent with a model in which rapidly reversible inhibition due to formation of the dead-end E-NADP-glycolaldehyde complex is combined with the formation at theしっかりと結合した共有結合NADP-グリコルアルデヒド付加物の酵素活性部位。NADPHまたは3-アセチルピリジンアナログ（AP）ADPHを使用したグリコロルデヒドのALR2触媒減少のための反応時間コースの定量分析は、Glycolaldehyde Turnoverの不在で決定された値と一致するALR2を介した付加物形成の前方および逆測定定数の値を生成します。基質阻害は部分的なものであり、高[グリコルアルデヒド]の代替経路を介して反応が起こる可能性があることを示しています。pH 8.0でのE-NADP複合体のゆっくりとした異性化の速度論的証拠は、NADPH、（AP）ADPH、およびヒポキサンチン類似体N（HX）DPHを使用して、pH 7.0でグリコラルデヒド減少について観察される同様のV/ET値を説明するために使用されます。アルドース還元酵素の速度論研究に対するこれらの結果の実際的な意味について説明します。
Bovine kidney aldose reductase (ALR2) displays substrate inhibition by aldehyde substrates that is uncompetitive versus NADPH when allowance is made for nonenzymic reaction of the aldehyde with the adenine moiety of NADPH. A time-dependent increase in substrate inhibition observed in product versus time plots for reduction of short-chain aldoses containing an enolizable alpha-proton, but not for p-nitrobenzaldehyde, is shown to be consistent with a model in which rapidly reversible inhibition due to formation of the dead-end E-NADP-glycolaldehyde complex is combined with the formation at the enzyme active site of a tightly-bound covalent NADP-glycolaldehyde adduct. Quantitative analysis of reaction time courses for ALR2-catalyzed reduction of glycolaldehyde using NADPH or the 3-acetylpyridine analogue, (AP)ADPH, yields values of the forward and reverse rate constants for ALR2-mediated adduct formation that agree with the values determined in the absence of glycolaldehyde turnover. Substrate inhibition is only partial, indicating that reaction can occur via an alternate pathway at high [glycolaldehyde]. Kinetic evidence for a slow isomerization of the E-NADP complex at pH 8.0 is used to explain the similar V/Et values observed for glycolaldehyde reduction at pH 7.0 using NADPH, (AP)ADPH, and the hypoxanthine analogue N(Hx)DPH. The practical implications of these results for kinetics studies of aldose reductase are discussed.
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