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大豆タンパク質分離株（SPI）は、超音波前処理（200 W、400 W、600 W）および制御されたパパイン加水分解により修飾され、SPIH（SPI加水分解物）とUSPIH（超音波前処理SPIH）の乳化特性を調査しました。SPIHとUSPIHによって形成されたエマルジョンの平均液滴サイズとクリームインデックスの分析により、一部のUSPIHが静止保存中のクリーム化に対する乳化機能とエマルジョン安定化を著しく改善したことが示されました。対照SPIおよびSPIH-0.58％の加水分解度（DH）（DH）、USPIH-400W-1.25％（USPIHは400Wの超音波処理未満で前処理し、1.25％DHに加水分解された）は、安定した細かい乳剤（D43 =1.79μM）を形成することができます（DH）低濃度（3.0％w/v）。USPIH-400W製品のさまざまな物理化学的および界面特性が、DHおよび乳化特性に関連して調査されています。SDS-PAGEは、超音波前処理がパパイン加水分解に対する大豆タンパク質の一部のサブユニット（α-7SおよびA-11S）のアクセシビリティを大幅に改善し、DH、タンパク質溶解度（PS）、表面疎水性（H0）、およびUSPIH-400Wの二次構造。対照SPIおよびSPIH-0.58％と比較して、USPIH-400W-1.25％は、主にPSおよびランダムコイル含有量が高いためであり、飽和表面負荷が低い（FAD）、飽和表面負荷（γSAT）が低い（γSAT）、その著しく改善された乳化能力を説明してください。この研究は、超音波前治療と制御された酵素加水分解を組み合わせて、球状タンパク質の機能修正のための効果的な方法であることを実証しました。
大豆タンパク質分離株（SPI）は、超音波前処理（200 W、400 W、600 W）および制御されたパパイン加水分解により修飾され、SPIH（SPI加水分解物）とUSPIH（超音波前処理SPIH）の乳化特性を調査しました。SPIHとUSPIHによって形成されたエマルジョンの平均液滴サイズとクリームインデックスの分析により、一部のUSPIHが静止保存中のクリーム化に対する乳化機能とエマルジョン安定化を著しく改善したことが示されました。対照SPIおよびSPIH-0.58％の加水分解度（DH）（DH）、USPIH-400W-1.25％（USPIHは400Wの超音波処理未満で前処理し、1.25％DHに加水分解された）は、安定した細かい乳剤（D43 =1.79μM）を形成することができます（DH）低濃度（3.0％w/v）。USPIH-400W製品のさまざまな物理化学的および界面特性が、DHおよび乳化特性に関連して調査されています。SDS-PAGEは、超音波前処理がパパイン加水分解に対する大豆タンパク質の一部のサブユニット（α-7SおよびA-11S）のアクセシビリティを大幅に改善し、DH、タンパク質溶解度（PS）、表面疎水性（H0）、およびUSPIH-400Wの二次構造。対照SPIおよびSPIH-0.58％と比較して、USPIH-400W-1.25％は、主にPSおよびランダムコイル含有量が高いためであり、飽和表面負荷が低い（FAD）、飽和表面負荷（γSAT）が低い（γSAT）、その著しく改善された乳化能力を説明してください。この研究は、超音波前治療と制御された酵素加水分解を組み合わせて、球状タンパク質の機能修正のための効果的な方法であることを実証しました。
Soy protein isolate (SPI) was modified by ultrasound pretreatment (200 W, 400 W, 600 W) and controlled papain hydrolysis, and the emulsifying properties of SPIH (SPI hydrolysates) and USPIH (ultrasound pretreated SPIH) were investigated. Analysis of mean droplet sizes and creaming indices of emulsions formed by SPIH and USPIH showed that some USPIH had markedly improved emulsifying capability and emulsion stabilization against creaming during quiescent storage. Compared with control SPI and SPIH-0.58% degree of hydrolysis (DH), USPIH-400W-1.25% (USPIH pretreated under 400W sonication and hydrolyzed to 1.25% DH) was capable of forming a stable fine emulsion (d43=1.79 μm) at a lower concentration (3.0% w/v). A variety of physicochemical and interfacial properties of USPIH-400W products have been investigated in relation to DH and emulsifying properties. SDS-PAGE showed that ultrasound pretreatment could significantly improve the accessibility of some subunits (α-7S and A-11S) in soy proteins to papain hydrolysis, resulting in changes in DH, protein solubility (PS), surface hydrophobicity (H0), and secondary structure for USPIH-400W. Compared with control SPI and SPIH-0.58%, USPIH-400W-1.25% had a higher protein adsorption fraction (Fads) and a lower saturation surface load (Γsat), which is mainly due to its higher PS and random coil content, and may explain its markedly improved emulsifying capability. This study demonstrated that combined ultrasound pretreatment and controlled enzymatic hydrolysis could be an effective method for the functionality modification of globular proteins.
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