P11のシステイン82のアルキル化は、チロシン - タンパク質キナーゼ基質P36（アネキシン2、カルパクチン1、リポコルチン2）との複合体形成を廃止します。

p36（アネキシン2）は、SRCチロシンキナーゼの主要な細胞質標的であり、in vitroおよびin vivoで形成され、2つのp36ポリペプチドがユニークなP11ポリペプチドの二量体と相互作用する安定した四量体複合体です。P11は、EFハンドタンパク質のスーパーファミリーに属します。軽度のシステイン修飾条件では、遊離P11のシステイン（61と82の位置）の両方が置換され、p36.p11複合体を形成する能力が失われます。同じ条件下で、P11の2つのシステインが複雑なディスプレイの差動反応性に組み込まれました。ここでは、システイン61は完全に置き換えられ、システイン-82は保護されています。システイン61にのみ置換されたP11誘導体は、システイン82が分離されたP11の修正の2番目のサイクルによって置換されない限り、p36の結合活性を保持します。したがって、P11分子の2番目のEFハンド（残基77-96）から突き出ているC末端伸長は、p36との相互作用に重要です。分析の結果として、p36.p11複合体からp36とp11の新しい分離を報告します。これは、可逆的なシステインの修飾に基づいているため、以前に使用されていた変性および再飽和サイクルに代わるものです。

p36 (annexin 2) is the major cytoplasmic target of the src tyrosine-kinase and forms in vitro and in vivo a stable tetrameric complex in which two p36 polypeptides interact with a dimer of a unique p11 polypeptide. p11 belongs into the superfamily of EF-hand proteins. Upon mild cysteine modification conditions, both cysteines (position 61 and 82) of the free p11 become substituted, and the ability to form the p36.p11 complex is lost. Under the same conditions, the 2 cysteines of p11 incorporated into the complex display differential reactivity. Here, cysteine 61 is fully substituted while cysteine-82 is protected. p11 derivatives substituted only on cysteine 61 retain binding activity for p36 unless cysteine 82 is substituted by a second cycle of modification of the isolated p11. Thus, the C-terminal extension protruding from the second EF-hand of the p11 molecule (residues 77-96) is important for the interaction with p36. As a consequence of our analysis, we report a new separation of p36 and p11 from the p36.p11 complex. This is based on a reversible cysteine modification and thus is an alternative to the denaturation and renaturation cycle used previously.