シアノバクテリアアルカン生合成は、フェリチン様の「ジ鉄 - カルボン酸 'タンパク質の触媒レパートリーをさらに拡張します

フェリチン様の4ヘリックスバンドルタンパク質アーキテクチャの中にあるフェリチン様、4ヘリックスバンドルタンパク質アーキテクチャに存在するカルボキシレートブリッジ装置の非ヘムディイロンクラスターで二酸作用を活性化する酵素は、他のプロセスの中でも、世界の炭素サイクル（例えば、溶性メタンモノオキシゲンゼなど）、脂肪酸生物圏[植物脂肪アシル - アシルキャリアタンパク質（ACP）デサチュラーゼ]、DNA生合成[クラスIAリボヌクレオチド還元酵素（RNRS）のR2またはβ2サブユニット]、および細胞鉄の人身売買（フェリチン）。クラスIA RNRの古典的な研究は、この義務的に酸化的ジアン/O2化学を使用して、還元反応のために酵素を活性化するためにどのように使用できるか、およびディマンガンカタラーゼに関する以前の研究と組み合わせたクラスIBおよびIC RNRの最近の調査がどのように使用できるかを示しました。、このタンパク質ファミリーのメンバーは、1つまたは2 MNイオンのいずれかを組み込み、鉄の代わりに酸化還元触媒の代わりに使用できることを示しました。これらの2つの戦略 - 非酸化反応と代替金属イオンの使用の酸化的活性化 - は、おそらく発見されていない活動を含めるために、家族の触媒レパートリーを拡大します。実際、最近の研究では、シアノバクテリアからの脂肪アルデヒド脱炭酸塩（ADS）が、CN-1アルケン（またはアルケン）およびCOへのCNアルデヒドの酸化還元中立の切断を触媒することを目的としていることが示唆されています。ヘテロ核（MN-FE）補因子を持つ他の2人のメンバーと構造が最も類似しています。ここでは、まず、「古典的な」ジ - 鉄 - カルボン酸タンパク質のO2依存性酸化化学の根底にある化学原理と、機能範囲を拡大した2つの前述の戦略の両方を簡単にレビューし、次に金属イオンとどの金属イオンとどんな金属イオンとどのようなものを考慮したかを考慮してください。新しく発見されたシアノバクテリア広告によってどの化学メカニズムが採用されるか。

Enzymes that activate dioxygen at carboxylate-bridged non-heme diiron clusters residing within ferritin-like, four-helix-bundle protein architectures have crucial roles in, among other processes, the global carbon cycle (e.g. soluble methane monooxygenase), fatty acid biosynthesis [plant fatty acyl-acyl carrier protein (ACP) desaturases], DNA biosynthesis [the R2 or β2 subunits of class Ia ribonucleotide reductases (RNRs)], and cellular iron trafficking (ferritins). Classic studies on class Ia RNRs showed long ago how this obligatorily oxidative di-iron/O2 chemistry can be used to activate an enzyme for even a reduction reaction, and more recent investigations of class Ib and Ic RNRs, coupled with earlier studies on dimanganese catalases, have shown that members of this protein family can also incorporate either one or two Mn ions and use them in place of iron for redox catalysis. These two strategies--oxidative activation for non-oxidative reactions and use of alternative metal ions--expand the catalytic repertoire of the family, probably to include activities that remain to be discovered. Indeed, a recent study has suggested that fatty aldehyde decarbonylases (ADs) from cyanobacteria, purported to catalyze a redox-neutral cleavage of a Cn aldehyde to the Cn-1 alkane (or alkene) and CO, also belong to this enzyme family and are most similar in structure to two other members with heterodinuclear (Mn-Fe) cofactors. Here, we first briefly review both the chemical principles underlying the O2-dependent oxidative chemistry of the 'classical' di-iron-carboxylate proteins and the two aforementioned strategies that have expanded their functional range, and then consider what metal ion(s) and what chemical mechanism(s) might be employed by the newly discovered cyanobacterial ADs.