新しい角度からラマチャンドラン プロットを再検討する

ラマチャンドランと同僚の先駆的な研究は、ポリペプチドの構造を指定する際の立体的制約の支配を強調しました。バックボーン二面角（ϕおよびψ）のユビキタスラマチャンドランプロットは、立体構造空間の許可された領域を定義しました。これらの予測は、その後、既知の構造のタンパク質で確認されました。Ramachandranと同僚は、許容されるϕ/ψの組み合わせの分布に対するバックボーン角τの影響も調査しました。「ブリッジ領域」（ϕ≤0°および-20°≤ψ≤40°）は、τの値に特に敏感であると予測されていました。ここでは、構造が1.7Å以下の分解能と30Å未満のSidechain Bファクターがわかっている850の非相対タンパク質におけるϕ/ψ角の分布の分析を提示します。これらのタンパク質の87,000残基すべてのϕ/ψ角の分布は、ラマチャンドランと同僚によって予測されたτに依存していることを示していることを示しています。私たちの結果は、タンパク質で観察されたバックボーン二面角分布を説明するのに十分であることを明らかにしているため、私たちの結果は重要です。最近の提案に反して、水素結合などの追加のエネルギー的な貢献を呼び出す必要はありません。

The pioneering work of Ramachandran and colleagues emphasized the dominance of steric constraints in specifying the structure of polypeptides. The ubiquitous Ramachandran plot of backbone dihedral angles (ϕ and ψ) defined the allowed regions of conformational space. These predictions were subsequently confirmed in proteins of known structure. Ramachandran and colleagues also investigated the influence of the backbone angle τ on the distribution of allowed ϕ/ψ combinations. The "bridge region" (ϕ ≤ 0° and -20° ≤ ψ ≤ 40°) was predicted to be particularly sensitive to the value of τ. Here we present an analysis of the distribution of ϕ/ψ angles in 850 non-homologous proteins whose structures are known to a resolution of 1.7 Å or less and sidechain B-factor less than 30 Ų. We show that the distribution of ϕ/ψ angles for all 87,000 residues in these proteins shows the same dependence on τ as predicted by Ramachandran and colleagues. Our results are important because they make clear that steric constraints alone are sufficient to explain the backbone dihedral angle distributions observed in proteins. Contrary to recent suggestions, no additional energetic contributions, such as hydrogen bonding, need be invoked.