トリマーオートトランスポーターアドヘシンの構造と生物学

三量体自己輸送体アドヘシン（TAAS）は、分泌されたグラム陰性細菌外膜（OM）タンパク質のファミリーです。これらの義務的なホモトリミアタンパク質は、N末端の「乗客」ドメインとそれに続くC末端転座ユニット/膜アンカーで構成される共通の分子組織を共有しています。すべてが説明されているTAASはアドヘシンとして機能します。助手席ドメインは、タンパク質の特定の接着剤およびその他の活動を担当し、モジュラーアーキテクチャを持っています。リガンドがしばしば結合する球状のヘッドドメインは、βバレルアンカーに取り付けられた拡張トリプルαヘリカルコイルコイルストーキングによって細菌表面から離れて投影されます。ヘッドドメインは、限られたサブドメインセットから構成されているように見えます。βバレルアンカーは、家族間で厳密に保存されているタンパク質の唯一の部分です。乗客の細胞外輸出には、外部エネルギー源または補助タンパク質は必要ないように見えますが、最近のデータは、OM複合体（BAM複合体）が助手席ドメイン分泌に関与していることを示しています。構造的に多様な要素を介して、コラーゲン、フィブロネクチン、ラミニン、または細胞表面受容体などのさまざまな宿主分子に結合する能力は、TAAが構造を折りたたみと機能に密接に関連付けるユニークなメカニズムを進化させたことを示唆しています。

Trimeric autotransporter adhesins (TAAs) are a family of secreted Gram-negative bacterial outer membrane (OM) proteins. These obligate homotrimeric proteins share a common molecular organisation, consisting of a N-terminal "passenger" domain followed by a C-terminal translocation unit/membrane anchor. All described TAAs act as adhesins. The passenger domain is responsible for specific adhesive and other activities of the protein and has a modular architecture. Its globular head domain(s), where ligands often bind, are projected away from the bacterial surface by an extended triple α-helical coiled coil stalk attached to the β-barrel anchor. The head domains appear to be constructed from a limited set of subdomains. The β-barrel anchor is the only part of the protein strictly conserved between family members. It appears that the extracellular export of the passenger does not require an external energy source or auxiliary proteins, though recent data indicate that an OM complex (the Bam complex) is involved in passenger domain secretion. The ability to bind to a variety of host molecules such as collagen, fibronectin, laminin or cell surface receptors via a structurally diverse elements suggests that TAAs have evolved a unique mechanism which closely links structure to folding and function.