偽菌ウイルスGBホモログGIIの輸出経路は、小胞体のオリゴマー形成とゴルジ装置のプロテアーゼ処理を伴います。

偽菌ウイルスGII遺伝子は、単純ヘルペスウイルス1のGB遺伝子と有意な相同性を共有しています。ただし、GBとは異なり、GIIは前駆体の合成後の特定のプロテアーゼ切断イベントによって処理されます。加工型は、ジスルフィド結合を含むオリゴマー複合体で維持されます。このレポートでは、修飾、複雑な形成、およびその後のプロテアーゼ処理の動態を示します。特に、小胞体中のGIIオリゴマー形成は、輸出経路の不可欠な部分であり、プロテアーゼ切断がオリゴマーが形成された後にのみ発生することを示唆しています。さらに、GIII糖タンパク質と擬似乳剤ウイルスのGII糖タンパク質遺伝子の間の糖タンパク質遺伝子融合を使用することにより、GIIの機能的切断ドメインを11アミノACIDセグメントにマッピングしました。

The pseudorabies virus gII gene shares significant homology with the gB gene of herpes simplex virus type 1. Unlike gB, however, gII is processed by specific protease cleavage events after the synthesis of its precursor. The processed forms are maintained in an oligomeric complex that includes disulfide linkages. In this report, we demonstrate the kinetics of modification, complex formation, and subsequent protease processing. In particular, we suggest that gII oligomer formation in the endoplasmic reticulum is an integral part of the export pathway and that protease cleavage occurs only after oligomers have formed. Furthermore, through the use of glycoprotein gene fusions between the gIII glycoprotein and the gII glycoprotein genes of pseudorabies virus, we have mapped a functional cleavage domain of gII to an 11-amino-acid segment.