組換え甘い味のタンパク質タウマチンIの高解像度構造I

激しく甘い味の植物タンパク質であるタウマチンは、50 nmの濃度で甘い味を引き出します。酵母pichia pastorisで産生されたタウマチンの組換え型の結晶構造は、1.1Åの分解能に決定されています。このモデルは、異方性bパラメーターと走行H原子で改良されました。組換えタウマチンIの回折データと改良統計と植物タウマチンIの比較では、回折データに有意差は明らかになりませんでした。組換えタウマチンIおよび植物タウマチンI（F（O）>4σ）のR値はそれぞれ9.11％と9.91％であり、最終モデルが良質であることを示しています。特に、タウマチンバリアント間で異なるASN46とSer63周辺の電子密度マップが大幅に改善されました。さらに、多くのH原子が省略マップで表示され、割り当てられる可能性があります。H原子を伴う組換えタウマチンの高品質構造は、タウマチンの甘さ決定因子に関する詳細を提供し、味覚受容体との相互作用のメカニズムに関する貴重な洞察を提供するはずです。

Thaumatin, an intensely sweet-tasting plant protein, elicits a sweet taste at a concentration of 50 nM. The crystal structure of a recombinant form of thaumatin I produced in the yeast Pichia pastoris has been determined to a resolution of 1.1 Å. The model was refined with anisotropic B parameters and riding H atoms. A comparison of the diffraction data and refinement statistics for recombinant thaumatin I with those for plant thaumatin I revealed no significant differences in the diffraction data. The R values for recombinant thaumatin I and plant thaumatin I (F(o) > 4σ) were 9.11% and 9.91%, respectively, indicating the final model to be of good quality. Notably, the electron-density maps around Asn46 and Ser63, which differ between thaumatin variants, were significantly improved. Furthermore, a number of H atoms became visible in an OMIT map and could be assigned. The high-quality structure of recombinant thaumatin with H atoms should provide details about sweetness determinants in thaumatin and provide valuable insights into the mechanism of its interaction with taste receptors.