酵母P24複合体は、アンカーのリモデリングを監視することにより、GPIが固定されたタンパク質輸送と品質制御を調節します

グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）分析されたタンパク質は、グリコリピッド部分によって真核細胞の細胞表面に付着する分泌タンパク質です。小胞体（ER）の内腔でGPIアンカーが発生すると、GPIアンカーの脂質部分の構造は、ER出口の前に改造プロセスを受けます。この研究では、酵母P24複合体が、特にアンカー依存的にGPIアンカータンパク質に結合することにより、選択的な人身売買において二重の役割を果たすことを示唆する証拠を提供します。第一に、P24複合体は、濃度後にコピーコートを接続することにより、濃度後にリモデリングされたGPIアンカータンパク質の効率的なER出口を促進し、したがって、それらの組み込みを小胞に促進します。第二に、コピー小胞のゴルジ体からERに逃げられた、溶血性のないGPIアンカータンパク質を取得します。したがって、P24複合体は、GPIアンカーの状態を検知することにより、GPIが固定されたタンパク質内輸送を調節し、これを正しいアンカーリモデリングで調整します。

Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-anchored proteins are secretory proteins that are attached to the cell surface of eukaryotic cells by a glycolipid moiety. Once GPI anchoring has occurred in the lumen of the endoplasmic reticulum (ER), the structure of the lipid part on the GPI anchor undergoes a remodeling process prior to ER exit. In this study, we provide evidence suggesting that the yeast p24 complex, through binding specifically to GPI-anchored proteins in an anchor-dependent manner, plays a dual role in their selective trafficking. First, the p24 complex promotes efficient ER exit of remodeled GPI-anchored proteins after concentration by connecting them with the COPII coat and thus facilitates their incorporation into vesicles. Second, it retrieves escaped, unremodeled GPI-anchored proteins from the Golgi to the ER in COPI vesicles. Therefore the p24 complex, by sensing the status of the GPI anchor, regulates GPI-anchored protein intracellular transport and coordinates this with correct anchor remodeling.