ヤツメウナギの可変リンパ球受容体の酵母表面表示

ヤグリとハグフィッシュのさまざまなリンパ球受容体（VLR）は、顎脊椎動物の抗体とT細胞受容体の免疫グロブリン様ドメインビルディングブロックの代わりに、ロイシンが豊富なリピートモジュールを構成します。どちらのタイプの脊椎動物鎖抗原受容体も同様に多様であり、10（14）のユニークな受容体を超える可能性のあるレパートリーがあります。VLRの抗原結合特性を特徴付けるために、モノクローナルVLRを分離するためのハイスループット酵母表面表示プラットフォームを開発しました。HEN卵リゾチーム、β-ガラクトシダーゼ、コレラ毒素サブユニットB、R-フィコエリスリン、および血液群三等糖AおよびBを特異的に結合するVLRを分離しました。したがって、VLRは、バイオテクノロジーアプリケーション向けのIGベースの抗体に代わる優れたシングルチェーンの代替品である可能性があります。

The variable lymphocyte receptors (VLRs) of lamprey and hagfish comprise leucine-rich repeat modules, instead of the immunoglobulin-like domain building blocks of antibodies and T-cell receptors in jawed vertebrates. Both types of vertebrate-rearranging antigen receptors are similarly diverse, with repertoires that can potentially exceed 10(14) unique receptors. In order to characterize antigen-binding properties of the VLRs, we developed a high-throughput yeast surface display platform for the isolation of monoclonal VLRs. We have isolated VLRs that specifically bind hen egg lysozyme, β-galactosidase, cholera toxin subunit B, R-phycoerythrin, and the blood group trisaccharides A and B, with binding affinities in the mid-nanomolar to mid-picomolar range. VLRs may, thus, be excellent single-chain alternatives to Ig-based antibodies for biotechnology applications.