エビの肝乳頭症デオキシリボヌクレアーゼ - 浄化と特性評価、およびウシ膵臓デオキシリボヌクレアーゼとの比較

デオキシリボヌクレアーゼ（DNase）、DEAE-セルロース、セファデックスG-100、フェニルセファロースおよびヒドロキシアパタイトのクロマトグラフィーによりエビ肝乳児脈から分離され、ドデシウム硫酸硫酸塩ポリアクリアミドゲル電気駆動によって示されるように均一です。エビDNaseの金属イオンの要件とpH活性最適化は、ウシDNaseのものと非常によく似ています。エビとウシの両方のDNaseは、同じ条件下でのヨードアセテートの不活性化に敏感です。活性エビDNase分子は、約44,000のモノマーです。ウシDNaseのMRよりも13,000。エビDNaseには、グルタミン酸、グリシン、半球菌が豊富です。シュリンプDNaseの単一のポリペプチド鎖は、ウシDNaseの2つのジスルフィドのみと比較して、18のジスルフィドによって高度に架橋されています。ウシDNaseとは対照的に、エビDNaseは糖タンパク質ではなく、p-ニトロフェニルフェニルホスホネート（ウシDNaseの合成基質）に対する活性がなく、ベータメルカプトエタノールまたはトリブリックの下でのベータメルカプトエタノールまたはトリプシンによる不活性化に抵抗します。薄層の等電気焦点は、5未満のpHでその活性を急速に失います。

Deoxyribonuclease (DNase), isolated from shrimp hepatopancreas by chromatography on DEAE-cellulose, Sephadex G-100, phenyl-Sepharose and hydroxyapatite, is homogeneous as shown by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The metal ion requirements and the pH-activity optima of shrimp DNase are very similar to those of bovine DNase. Both shrimp and bovine DNases are sensitive to iodoacetate inactivation under the same condition. The active shrimp DNase molecule is a monomer of Mr 44,000, approx. 13,000 larger than the Mr of bovine DNase. Shrimp DNase is rich in glutamic acid, glycine and half-cystine. The single polypeptide chain of shrimp DNase is highly cross-linked by 18 disulfides as compared to only two disulfides in bovine DNase. In contrast to bovine DNase, shrimp DNase is not a glycoprotein, is devoid of the activity against p-nitrophenyl phenylphosphonate (a synthetic substrate for bovine DNase), and resists to inactivation by beta-mercaptoethanol or trypsin under the Ca2(+)-free condition at pH 8. Shrimp DNase shows an isoelectric point of 4.06 on the thin-layer isoelectric focusing and rapidly loses its activity at pH below 5.