分光法とバイオインフォマティクスによって研究された相同アルブミンの分子進化のプローブとしての構造安定性

2つの相同アルブミンの進化的傾向、豚血清アルブミン（PSA）とウサギ血清アルブミン（RSA）の進化的傾向と同様に、塩化グアニジニウム（GUHCL）および尿素による平衡は、循環二色性、トリプトファニル蛍光、バイオインフォルテンポン科で研究されています。GUHCLは、尿素によって効果的に監視されたタンパク質に対する静電相互作用の寄与を区別することはできません。GUHCLよりも尿素による自由エネルギー変化のより高い違いは、荷電アミノ酸間の静電的相互作用がPSAと比較してRSAのより高い構造安定性の原因である可能性があります。HSAとRSAのシーケンスから、位置117でのアルギニンの削除と135位の1つの余分なトリプトファンの存在は、PSAの安定性の低下についての手がかりを持っている可能性があります。ここでは、比較のために、HSAとBSAの化学的展開データが考慮されていました。熱力学的にRSAとPSAは、その配列ホモロジーに従って、それぞれHSAおよびBSAに近いことがわかりました。分類学的には、ウサギはラゴモーフに属し、団体よりも人類に近いものです。したがって、さまざまな種のタンパク質変性のこれらの熱力学的データに基づいて、この新しいアプローチを使用して、ユーター哺乳類の主要なクレード間の系統発生関係を分析して、それらの進化的傾向を得ることができます。

Equilibrium unfolding by guanidinium hydrochloride (GuHCl) and urea as well as evolutionary trends of two homologous albumins, pig serum albumin (PSA) and rabbit serum albumin (RSA), has been studied with circular dichroism, tryptophanyl fluorescence and bioinformatics. GuHCl cannot distinguish the contribution of electrostatic interactions to the proteins which were otherwise effectively monitored by urea. Higher differences in free energy changes due to urea than GuHCl show electrostatic interactions among charged amino acids are possibly responsible for higher structural stability of RSA in comparison to PSA. From the sequence of HSA and RSA, deletion of arginine at position 117 and the presence of one extra tryptophan at position 135 may possess some clue for lesser stability of PSA. Here, for comparison, chemical unfolding data of HSA and BSA had been taken into consideration. We found that thermodynamically RSA and PSA are closer to HSA and BSA, respectively, in accordance with their sequence homologies. Taxonomically, rabbit belongs to lagomorph which is closer to hominids than ungulates. Hence, on the basis of these thermodynamic data of protein denaturation of different species we can use this new approach to analyze the phylogenetic relationship among the major clades of eutherian mammals to obtain their evolutionary trends.