スノサイト：基質部位の特異性を備えたシステインS-ニトロシル化を特定するために最大依存性分解を利用する

（NO）システインの硫黄原子への一酸化窒素の共有結合結合であるS-ニトロシル化は、タンパク質活性、局在化、および安定性を調節する選択的で可逆的なタンパク質翻訳後修飾（PTM）です。タンパク質機能と細胞シグナル伝達の調節におけるその意味にもかかわらず、システインS-ニトロシル化の基質特異性は不明のままです。SNAP/L-Cysteine刺激マウス内皮細胞からの合計586の実験的に特定されたS-ニトロシル化部位に基づいて、この研究は、隣接アミノ酸組成、アクセス可能な表面領域などの構造的要因を含むS-ニトロシル化部位に関する情報学調査を提示します。（ASA）および物理化学的特性、すなわち、正電荷とサイドチェーン相互作用パラメーター。従来のモチーフ分析によって保存されたモチーフを取得するのが難しいため、最大依存性分解（MDD）が適用され、統計的に有意な保存されたモチーフが得られました。サポートベクターマシン（SVM）を適用して、各MDDクラスター化されたモチーフの予測モデルを生成します。5倍の交差検証によれば、MDDクラスター化されたSVMは0.902の精度を達成することができ、独立したテストセットで有望なパフォーマンスを提供します。モデルの有効性は、Bos Taurus dimethylerginineジメチルアミノヒドロラーゼ1（DDAH1）およびヒトヘモグロビンサブユニットベータ（HBB）の以前に報告されたS-ニトロシル化部位の正しい識別に実証されました。最後に、MDDクラスター化されたモデルを採用して、Snositeという名前の効果的なWebベースのツール（http://csb.cse.yzu.edu.tw/snosite/）を構築しました。。

S-nitrosylation, the covalent attachment of a nitric oxide to (NO) the sulfur atom of cysteine, is a selective and reversible protein post-translational modification (PTM) that regulates protein activity, localization, and stability. Despite its implication in the regulation of protein functions and cell signaling, the substrate specificity of cysteine S-nitrosylation remains unknown. Based on a total of 586 experimentally identified S-nitrosylation sites from SNAP/L-cysteine-stimulated mouse endothelial cells, this work presents an informatics investigation on S-nitrosylation sites including structural factors such as the flanking amino acids composition, the accessible surface area (ASA) and physicochemical properties, i.e. positive charge and side chain interaction parameter. Due to the difficulty to obtain the conserved motifs by conventional motif analysis, maximal dependence decomposition (MDD) has been applied to obtain statistically significant conserved motifs. Support vector machine (SVM) is applied to generate predictive model for each MDD-clustered motif. According to five-fold cross-validation, the MDD-clustered SVMs could achieve an accuracy of 0.902, and provides a promising performance in an independent test set. The effectiveness of the model was demonstrated on the correct identification of previously reported S-nitrosylation sites of Bos taurus dimethylarginine dimethylaminohydrolase 1 (DDAH1) and human hemoglobin subunit beta (HBB). Finally, the MDD-clustered model was adopted to construct an effective web-based tool, named SNOSite (http://csb.cse.yzu.edu.tw/SNOSite/), for identifying S-nitrosylation sites on the uncharacterized protein sequences.