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Protein science : a publication of the Protein Society2011Oct01Vol.20issue(10)

ケトアシルシンターゼの構造分類と特性

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
  • Review
概要
Abstract

ケトアシルシンターゼ(KSS)は、アシルCoAまたはアシルアシルキャリアタンパク質(アシル-ACP)をマロニル-CoAと組み合わせて3-ケトアシル-CoAを形成するか、マロニルACPを形成して3-ケトアシルACPを形成する凝縮反応を触媒します。いずれの場合も、得られるアシル鎖は以前よりも長い2つの炭素原子であり、CO2およびCOAまたはACPのいずれかが形成されます。KSSは、ポリケチド合成サイクルで他の活性分子も結合します。基質とそれらが触媒する反応により、主要なおよび三次構造によるKSSの分類は、この酵素グループへの洞察を強化します。KSSは、特徴的な一次構造によって分離された5つのファミリーに分類され、それぞれが同じ触媒残基、メカニズム、および三次構造を持つメンバーを持っています。圧倒的に3-ケトアシル-ACPシンターゼIIIまたはそのバリアントと名付けられたKS1メンバーは、主に細菌によって生成されます。KS2のメンバーは主に植物によって生成され、通常、長鎖脂肪酸エロンガーゼ/凝縮酵素と3-ケトアシル-CoAシンターゼです。非常に大きなファミリーであるKS3は、細菌および真核生物の3-ケトアシル-ACPシンターゼIおよびIIで構成されており、多くの場合、マルチドメイン脂肪酸とポリケチド合成酵素に見られます。KS4のカルコンシンターゼ、スチルベンシンターゼ、およびナリンンジン - カルコンシンターゼのほとんどは、真核質からのものです。KS5のメンバーはすべてユーカリヤタ出身で、ほとんどは動物によって生産されており、主に脂肪酸エロンガーゼです。KS3を除くすべての家族は、メンバーが主要な構造に統計的に有意な違いを持っているサブファミリーに分割されます。KS1からKS4から同じ一族の一部のように見えます。KSシーケンス、三次構造、および家族の分類は、継続的に更新されたタイム(チオエステル活性酵素)データベースで利用できます。

ケトアシルシンターゼ(KSS)は、アシルCoAまたはアシルアシルキャリアタンパク質(アシル-ACP)をマロニル-CoAと組み合わせて3-ケトアシル-CoAを形成するか、マロニルACPを形成して3-ケトアシルACPを形成する凝縮反応を触媒します。いずれの場合も、得られるアシル鎖は以前よりも長い2つの炭素原子であり、CO2およびCOAまたはACPのいずれかが形成されます。KSSは、ポリケチド合成サイクルで他の活性分子も結合します。基質とそれらが触媒する反応により、主要なおよび三次構造によるKSSの分類は、この酵素グループへの洞察を強化します。KSSは、特徴的な一次構造によって分離された5つのファミリーに分類され、それぞれが同じ触媒残基、メカニズム、および三次構造を持つメンバーを持っています。圧倒的に3-ケトアシル-ACPシンターゼIIIまたはそのバリアントと名付けられたKS1メンバーは、主に細菌によって生成されます。KS2のメンバーは主に植物によって生成され、通常、長鎖脂肪酸エロンガーゼ/凝縮酵素と3-ケトアシル-CoAシンターゼです。非常に大きなファミリーであるKS3は、細菌および真核生物の3-ケトアシル-ACPシンターゼIおよびIIで構成されており、多くの場合、マルチドメイン脂肪酸とポリケチド合成酵素に見られます。KS4のカルコンシンターゼ、スチルベンシンターゼ、およびナリンンジン - カルコンシンターゼのほとんどは、真核質からのものです。KS5のメンバーはすべてユーカリヤタ出身で、ほとんどは動物によって生産されており、主に脂肪酸エロンガーゼです。KS3を除くすべての家族は、メンバーが主要な構造に統計的に有意な違いを持っているサブファミリーに分割されます。KS1からKS4から同じ一族の一部のように見えます。KSシーケンス、三次構造、および家族の分類は、継続的に更新されたタイム(チオエステル活性酵素)データベースで利用できます。

Ketoacyl synthases (KSs) catalyze condensing reactions combining acyl-CoA or acyl-acyl carrier protein (acyl-ACP) with malonyl-CoA to form 3-ketoacyl-CoA or with malonyl-ACP to form 3-ketoacyl-ACP. In each case, the resulting acyl chain is two carbon atoms longer than before, and CO2 and either CoA or ACP are formed. KSs also join other activated molecules in the polyketide synthesis cycle. Our classification of KSs by their primary and tertiary structures instead of by their substrates and the reactions that they catalyze enhances insights into this enzyme group. KSs fall into five families separated by their characteristic primary structures, each having members with the same catalytic residues, mechanisms, and tertiary structures. KS1 members, overwhelmingly named 3-ketoacyl-ACP synthase III or its variants, are produced predominantly by bacteria. Members of KS2 are mainly produced by plants, and they are usually long-chain fatty acid elongases/condensing enzymes and 3-ketoacyl-CoA synthases. KS3, a very large family, is composed of bacterial and eukaryotic 3-ketoacyl-ACP synthases I and II, often found in multidomain fatty acid and polyketide synthases. Most of the chalcone synthases, stilbene synthases, and naringenin-chalcone synthases in KS4 are from eukaryota. KS5 members are all from eukaryota, most are produced by animals, and they are mainly fatty acid elongases. All families except KS3 are split into subfamilies whose members have statistically significant differences in their primary structures. KS1 through KS4 appear to be part of the same clan. KS sequences, tertiary structures, and family classifications are available on the continuously updated ThYme (Thioester-active enzYme) database.

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