分子シャペロンとイムノフィリンによる細胞骨格建築の管理

細胞骨格構造は、正常な細胞の成長に対応し、病態生理学的キューに応答するために継続的に改造されています。結果として、いくつかの細胞骨格相互作用タンパク質は、細胞の成長と分裂、細胞の動き、小胞輸送、細胞器官の位置と機能、膜受容体の局所化と分布、細胞細胞通信などのさまざまな細胞プロセスに関与します。分子シャペロンとイムノフィリンは、特に微小管および微小管関連因子と細胞骨格ネットワークと密接に相互作用する最も重要なタンパク質の間でカウントされます。いくつかの状況では、熱ショックタンパク質とイムノフィリンは機能的に活性なヘテロコンプレックスとして連携しますが、両方のタイプのタンパク質も独立した作用を示しています。恒常性が環境ストレスの影響を受ける状況または遺伝的変化のために、シャペロンタンパク質はシステムの安定化に役立ちます。分子シャペロンは、細胞骨格タンパク質のアセンブリ、分解、および/または折りたたみ/折りたたみ式を促進するため、異常なタンパク質凝集を防ぎます。それにもかかわらず、熱ショックタンパク質と免疫フィリンの役割は、異常な状況を解くことに限定されているだけでなく、細胞の通常の分化プロセス中に積極的な関与を持ち、この作用コース中の多くの構造的および機能的再編成の重要な要因でもあります。。核因子の局在化の変化につながる細胞骨格の修正は、そのような因子の喪失または機能の増加をもたらす可能性があり、これが細胞周期と細胞の発達に影響を与えます。したがって、細胞骨格成分は、腫瘍細胞を急速に分割するなどの病理学的状況を防ぐため、または他の症例の細胞分化のプロセスを支持するために、魅力的な治療標的、特に微小管です。このレビューでは、細胞骨格ネットワークのハウスキーピング因子としての熱ショックタンパク質とイムノフィリンの重要な調節機能のいくつかの古典的および新しい側面に対処します。

Cytoskeletal structure is continually remodeled to accommodate normal cell growth and to respond to pathophysiological cues. As a consequence, several cytoskeleton-interacting proteins become involved in a variety of cellular processes such as cell growth and division, cell movement, vesicle transportation, cellular organelle location and function, localization and distribution of membrane receptors, and cell-cell communication. Molecular chaperones and immunophilins are counted among the most important proteins that interact closely with the cytoskeleton network, in particular with microtubules and microtubule-associated factors. In several situations, heat-shock proteins and immunophilins work together as a functionally active heterocomplex, although both types of proteins also show independent actions. In circumstances where homeostasis is affected by environmental stresses or due to genetic alterations, chaperone proteins help to stabilize the system. Molecular chaperones facilitate the assembly, disassembly and/or folding/refolding of cytoskeletal proteins, so they prevent aberrant protein aggregation. Nonetheless, the roles of heat-shock proteins and immunophilins are not only limited to solve abnormal situations, but they also have an active participation during the normal differentiation process of the cell and are key factors for many structural and functional rearrangements during this course of action. Cytoskeleton modifications leading to altered localization of nuclear factors may result in loss- or gain-of-function of such factors, which affects the cell cycle and cell development. Therefore, cytoskeletal components are attractive therapeutic targets, particularly microtubules, to prevent pathological situations such as rapidly dividing tumor cells or to favor the process of cell differentiation in other cases. In this review we will address some classical and novel aspects of key regulatory functions of heat-shock proteins and immunophilins as housekeeping factors of the cytoskeletal network.