多機能ポリ（A）結合タンパク質（PABP）1は、広範な動的な翻訳後修飾の影響を受けます。分子モデリングは、その活動を調整する上で重要な役割を果たすことを示唆しています。

PABP1 [Poly（A）結合タンパク質1]は、mRNAの翻訳と安定性の中心調節因子であり、miRNA（MicroRNA）媒介レギュレーションとナンセンス媒介減衰に必要です。多数のタンパク質とRNAは、相互作用がその多機能性の根底にあります。ただし、多くのパートナーが重複する結合サイトを介して相互作用するため、さまざまなアクティビティがどのように調整されているかは不明です。本研究では、ヒトPABP1が翻訳後の修正を精巧にし、機能ドメインを除くすべてがマウスで保存されている14の修飾を特定することを示しています。興味深いことに、PABP1には、グルタミン酸およびアスパラギン酸メチル化、真核生物の機能の未知の修飾、リジンとアルギニンのメチル化、リジンのアセチル化が含まれています。後者はPABP1のPIを劇的に変化させます。これは、細胞周期中にも観察された効果であり、異なる生物学的プロセス/刺激がその修飾状態を調節できることを示唆していますが、PABP1はおそらく細胞内の差次的に修正された亜集団にも存在します。2つのリジン残基は異なるアセチル化またはメチル化されており、PABP1が「メチル化/アセチル化スイッチ」を利用して細胞質タンパク質の最初の例である可能性があることを明らかにしました。利用可能な構造を使用したモデリングは、個々のPAM2（PABP相互作用モチーフ2）を含むタンパク質との相互作用を調節する際にこれらの修飾を含み、PABP1修飾状態と、細胞質のmRNA運命を調節する異なるmRNP（メッセンジャーリボヌクレタンパク質）錯体の形成との間の直接的なリンクを示唆しています。。

PABP1 [poly(A)-binding protein 1] is a central regulator of mRNA translation and stability and is required for miRNA (microRNA)-mediated regulation and nonsense-mediated decay. Numerous protein, as well as RNA, interactions underlie its multi-functional nature; however, it is unclear how its different activities are co-ordinated, since many partners interact via overlapping binding sites. In the present study, we show that human PABP1 is subject to elaborate post-translational modification, identifying 14 modifications located throughout the functional domains, all but one of which are conserved in mouse. Intriguingly, PABP1 contains glutamate and aspartate methylations, modifications of unknown function in eukaryotes, as well as lysine and arginine methylations, and lysine acetylations. The latter dramatically alter the pI of PABP1, an effect also observed during the cell cycle, suggesting that different biological processes/stimuli can regulate its modification status, although PABP1 also probably exists in differentially modified subpopulations within cells. Two lysine residues were differentially acetylated or methylated, revealing that PABP1 may be the first example of a cytoplasmic protein utilizing a 'methylation/acetylation switch'. Modelling using available structures implicates these modifications in regulating interactions with individual PAM2 (PABP-interacting motif 2)-containing proteins, suggesting a direct link between PABP1 modification status and the formation of distinct mRNP (messenger ribonucleoprotein) complexes that regulate mRNA fate in the cytoplasm.