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Journal of chemotherapy (Florence, Italy)2011Oct01Vol.23issue(5)

ニューデリーメタロ-β-ラクタマーゼ(NDM-1):更新

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Review
概要
Abstract

ニューデリーメタロ-β-ラクタマーゼ(NDM-1)は、アズトレオナムを除くすべてのβ-ラクタムを不活性化する能力を備えた新規広範なカルバペネマーゼです。しかし、NDM-1プロデューサーのほとんどは、アズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼも生成し、それによりこれらの病原体がすべてのβ-ラクタムに対して絶対に耐性になります。BLA(NDM-1)遺伝子は、269アミノ酸の27.5 kDaタンパク質をコードします。他のメタロ-β-ラクタマーゼとはほとんどアイデンティティを共有していません。最大同一性がVIM-1/VIM-2(32.4%)に対して観察されています。このミニレビューは、上記の酵素の科学文献の更新です。David Livermoreの推奨に続いて、NDM-1プロデューサーに対する可能な戦略として、特定の設定で最も頻繁に遭遇するアズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼの「アズトレオナム」と「阻害剤」を組み合わせることをさらに提案します。阻害剤も「多用途」である必要があります。つまり、関係する設定で一般的なアズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼのバリアントのほとんどを阻害する能力があるはずです。世界中のさまざまな地理的領域でのNDM-1生産病原体に対するアズトレオナム/NXL-104の結合を使用した監視研究を強くお勧めします。

ニューデリーメタロ-β-ラクタマーゼ(NDM-1)は、アズトレオナムを除くすべてのβ-ラクタムを不活性化する能力を備えた新規広範なカルバペネマーゼです。しかし、NDM-1プロデューサーのほとんどは、アズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼも生成し、それによりこれらの病原体がすべてのβ-ラクタムに対して絶対に耐性になります。BLA(NDM-1)遺伝子は、269アミノ酸の27.5 kDaタンパク質をコードします。他のメタロ-β-ラクタマーゼとはほとんどアイデンティティを共有していません。最大同一性がVIM-1/VIM-2(32.4%)に対して観察されています。このミニレビューは、上記の酵素の科学文献の更新です。David Livermoreの推奨に続いて、NDM-1プロデューサーに対する可能な戦略として、特定の設定で最も頻繁に遭遇するアズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼの「アズトレオナム」と「阻害剤」を組み合わせることをさらに提案します。阻害剤も「多用途」である必要があります。つまり、関係する設定で一般的なアズトレオナム加水分解-β-ラクタマーゼのバリアントのほとんどを阻害する能力があるはずです。世界中のさまざまな地理的領域でのNDM-1生産病原体に対するアズトレオナム/NXL-104の結合を使用した監視研究を強くお勧めします。

New Delhi metallo-β-lactamase (NDM-1) is a novel broad spectrum carbapenemase with ability to inactivate all β-lactams except aztreonam. However, most of the NDM-1-producers also produce aztreonam hydrolysing-β-lactamases thereby making these pathogens absolutely resistant to all β-lactams. The bla(NDM-1) gene encodes a 27.5 kDa protein of 269 amino acids. It shares very little identity with other metallo-β-lactamases. Maximum identity has been observed to VIM-1/VIM-2 (32.4%). This mini-review is an update of the scientific literature for the said enzyme. Following the recommendation of David livermore, we further propose to combine "aztreonam" and "inhibitor of the most frequently encountered aztreonam hydrolysing-β-lactamases in a given setting" as a possible strategy against NDM-1-producers. The inhibitor should be 'versatile' as well, i.e. it should have the ability to inhibit most of the variants of aztreonam hydrolysing-β-lactamases prevalent in the concerned setting. We strongly recommend surveillance studies using aztreonam/NXL-104-combination against NDM-1-producing pathogens in different geographical regions across the globe.

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