グルタチオン-S-トランスフェラーゼは増殖の移動を促進し、乳癌細胞のシコニン誘発細胞死から保護します

グルタチオン-S-トランスフェラーゼ（GST）は解毒の原因となる細胞質タンパク質ですが、増殖や移動を含む細胞生物学的イベントに対する酵素の効果は報告されていません。したがって、がん細胞の増殖と移動に及ぼすin vitroで適用されたGSTの解毒効果を評価しました。GSTの存在下でのヒト乳癌細胞の増殖と移動のためのアッセイが実施されました。癌細胞の表面上のGSTの結合は、フローサイトメトリーによって研究されました。GST経路による解毒は、シコニンの存在下で研究されました。細胞増殖の強化におけるGSTの有効な投与量は10〜50 nmであり、2〜50 nm GSTの存在下で6時間後に細胞の移動を大幅に増強することができました。したがって、10nm以上のGST濃度以上の存在下で全体の細胞増殖と移動を増強することができ、15μMのシコニン誘発性癌毒性は1.0μMGSTによって中和される可能性があります。フローサイトメトリーは、GSTが癌細胞の表面に直接結合することを示し、これは蛍光共焦点顕微鏡観察によって確認されました。ヒトクラスπ-GSTは、細胞表面への直接結合と解毒による細胞生存率を維持することにより、ヒト乳癌細胞の増殖と移動を促進すると結論付けられています。

Glutathione-S-transferase (GST) is a cytoplasmic protein responsible for detoxification, but the effect of the enzyme on cell biological events, including proliferation and migration, has never been reported. Thus, we evaluated the detoxification effect of in vitro-applied GST on cancer cell proliferation and migration. Assays for proliferation and migration of human breast cancer cells in the presence of GST were carried out. Binding of GST on the surface of the cancer cells was studied by flow cytometry. Detoxification through GST pathway was studied in the presence of shikonin. The effective dosage of GST in enhancement of cell proliferation was 10-50 nM, and the cell migration could be significantly enhanced after 6 hours in the presence of 2-50 nM GST. Therefore, overall cell proliferation and migration could be enhanced in the presence of 10nM or greater concentration of GST, and 15 μM shikonin-induced toxification of the cancer cells could be neutralized by 1.0 μM GST. Flow cytometry showed that GST directly bound to the surface of the cancer cells, and this was confirmed by fluorescence confocal microscopic observation. It is concluded that human class π-GST enhances proliferation and migration of human breast cancer cells by means of direct binding to the cell surface and maintaining cell viability by detoxification.