細菌および真核生物のフェニルアラニル-TRNAシンテターゼは、3,4-ジヒドロキシ-L-フェニルアラニンでtRNA（PHE）のミラミノアシル化を触媒します

アミノアシル-TRNA合成酵素は、正しいアミノ酸と同族TRNAを選択し、ミサシル化製品を校正することにより、翻訳の精度を制御します。ここでは、3つの既存の、構造的に異なるフェニルアラニル-TRNAシンテターゼヒューマンミトコンドリア（HSMTphers）、ヒト細胞質（HSCTPHERS）、およびThermus Thermophilus（TTPhers）のユーバクテリアル、TRNA（PHE）のTRNA（PHE）の触媒誤用を触媒します。HSMTphersが示す同族アミノ酸に対するL-DOPA識別の最低レベルは、チロシル-TRNAシンテターゼのそれに匹敵します。L-DOPAを含むhsmtphersおよびttphers複合体は、活性部位でこのリガンドを形作る電子密度を明らかにしました。編集アクティビティを持つHSCTPHERSおよびTTPHERSは、Tyr-TRNA（PHE）と同じように効率的に外因性のL-Dopa-TRNA（PHE）を加水分解することができます。ただし、PhERSの編集活動は、L-DOPAのポリペプチド鎖への誤った組み込みを逃れるためのアミノアシル化誤差率の低下を保証するものではありません。

Aminoacyl-tRNA synthetases exert control over the accuracy of translation by selective pairing the correct amino acids with their cognate tRNAs, and proofreading the misacylated products. Here we show that three existing, structurally different phenylalanyl-tRNA synthetases-human mitochondrial (HsmtPheRS), human cytoplasmic (HsctPheRS), and eubacterial from Thermus thermophilus (TtPheRS), catalyze mischarging of tRNA(Phe) with an oxidized analog of tyrosine-L-dopa. The lowest level of L-dopa discrimination over the cognate amino acid, exhibited by HsmtPheRS, is comparable to that of tyrosyl-tRNA synthetase. HsmtPheRS and TtPheRS complexes with L-dopa revealed in the active sites an electron density shaping this ligand. HsctPheRS and TtPheRS possessing editing activity are capable of hydrolyzing the exogenous L-dopa-tRNA(Phe) as efficiently as Tyr-tRNA(Phe). However, editing activity of PheRS does not guarantee reduction of the aminoacylation error rate to escape misincorporation of L-dopa into polypeptide chains.