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パックされた層反応器中の固定化されたサーモ安定性L-アラビノースイソメラーゼとDタガトース精製の新しい方法を使用したD-ガラクトースからDタガトースへの連続酵素変換を研究しました。ThermoAneerobacter Mathranii（TMAI）のL-アラビノースイソメラーゼは、アルギン酸カルシウムで組換え過剰発現し、固定化されました。遊離および固定化されたTMAIによって触媒されるDタガトース産生反応に対するpHと温度の影響を調査しました。遊離酵素の最適な条件は、pH 8.0、60°C、5 mM MNCLでした（2）。しかし、固定化された酵素の場合は、pH 7.5、75°C、5 mM MNCLでした（2）。さらに、高温および低pHでの固定化酵素の触媒活性は、遊離酵素と比較して大幅に改善されました。固定化されたTMAIによる最適な反応収率は、遊離TMAIのものと比較して4パーセントポイント増加して43.9％に増加しました。10 g/L Hの最高の生産性は23.3％の収量で達成されました。連続生産は70°Cで実施されました。168時間後、反応収率はまだ30％を超えていました。次に、得られたシロップをSaccharomyces cerevisiae L1細胞とインキュベートしました。D-ガラクトースの選択的分解が達成され、純度が95％を超えるDタガトースが得られました。確立された生産および分離方法は、生物変換と生物拡張プロセスを介してDタガトースの工業生産をさらに強化します。
パックされた層反応器中の固定化されたサーモ安定性L-アラビノースイソメラーゼとDタガトース精製の新しい方法を使用したD-ガラクトースからDタガトースへの連続酵素変換を研究しました。ThermoAneerobacter Mathranii（TMAI）のL-アラビノースイソメラーゼは、アルギン酸カルシウムで組換え過剰発現し、固定化されました。遊離および固定化されたTMAIによって触媒されるDタガトース産生反応に対するpHと温度の影響を調査しました。遊離酵素の最適な条件は、pH 8.0、60°C、5 mM MNCLでした（2）。しかし、固定化された酵素の場合は、pH 7.5、75°C、5 mM MNCLでした（2）。さらに、高温および低pHでの固定化酵素の触媒活性は、遊離酵素と比較して大幅に改善されました。固定化されたTMAIによる最適な反応収率は、遊離TMAIのものと比較して4パーセントポイント増加して43.9％に増加しました。10 g/L Hの最高の生産性は23.3％の収量で達成されました。連続生産は70°Cで実施されました。168時間後、反応収率はまだ30％を超えていました。次に、得られたシロップをSaccharomyces cerevisiae L1細胞とインキュベートしました。D-ガラクトースの選択的分解が達成され、純度が95％を超えるDタガトースが得られました。確立された生産および分離方法は、生物変換と生物拡張プロセスを介してDタガトースの工業生産をさらに強化します。
The continuous enzymatic conversion of D-galactose to D-tagatose with an immobilized thermostable L-arabinose isomerase in packed-bed reactor and a novel method for D-tagatose purification were studied. L-arabinose isomerase from Thermoanaerobacter mathranii (TMAI) was recombinantly overexpressed and immobilized in calcium alginate. The effects of pH and temperature on D-tagatose production reaction catalyzed by free and immobilized TMAI were investigated. The optimal condition for free enzyme was pH 8.0, 60°C, 5 mM MnCl(2). However, that for immobilized enzyme was pH 7.5, 75°C, 5 mM MnCl(2). In addition, the catalytic activity of immobilized enzyme at high temperature and low pH was significantly improved compared with free enzyme. The optimum reaction yield with immobilized TMAI increased by four percentage points to 43.9% compared with that of free TMAI. The highest productivity of 10 g/L h was achieved with the yield of 23.3%. Continuous production was performed at 70°C; after 168 h, the reaction yield was still above 30%. The resultant syrup was then incubated with Saccharomyces cerevisiae L1 cells. The selective degradation of D-galactose was achieved, obtaining D-tagatose with the purity above 95%. The established production and separation methods further potentiate the industrial production of D-tagatose via bioconversion and biopurification processes.
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