植物イソプレノイド生合成におけるペルオキシソームの関与に関する細胞内証拠

イソプレノイド代謝、特に植物におけるペルオキシソームの役割は、いくつかの報告で疑問視されています。Sapir-Mir et alの最近の研究。イソペンテニル二リン酸（IPP）イソメラーゼの2つのアイソフォームは、ペルオキシソームにIPPのジメチルアリル双リン酸（DMAPP）への異性化を触媒することを明らかにしました。この補遺では、IPPに至るメバロン酸経路の最後の2つの酵素である、5-ホスホミバロン酸キナーゼとメバロン酸5-二リン酸デカルボキシラーゼのペルオキシソーム局在を説明する追加データを提供します。この発見は、基質としてIPPとDMAPPを使用しているファルネシルジホン酸の短いアイソフォームがオルガネラの標的であることを示す最新のレポートで強化されました。したがって、プラスチドとサイトゾル/ERの間のイソプレノイド生合成の古典的な隔離は、植物細胞内の追加のイソプレノイド生合成コンパートメントとしてペルオキシソームを含めることにより再検討できます。

The role of peroxisomes in isoprenoid metabolism, especially in plants, has been questioned in several reports. A recent study of Sapir-Mir et al. revealed that the two isoforms of isopentenyl diphosphate (IPP) isomerase, catalyzing the isomerisation of IPP to dimethylallyl diphosphate (DMAPP) are found in the peroxisome. In this addendum, we provide additional data describing the peroxisomal localization of 5-phosphomevalonate kinase and mevalonate 5-diphosphate decarboxylase, the last two enzymes of the mevalonic acid pathway leading to IPP. This finding was reinforced in our latest report showing that a short isoform of farnesyl diphosphate, using IPP and DMAPP as substrates, is also targeted to the organelle. Therefore, the classical sequestration of isoprenoid biosynthesis between plastids and cytosol/ER can be revisited by including the peroxisome as an additional isoprenoid biosynthetic compartment within plant cells.