bet v複数のファガール種の1種類の花粉アレルゲンは、アトピー性を敏感にすることができます

背景：北半球の温暖な気候帯では、ファガレの花粉アレルギーは冬/春の花粉症の主な原因を表しています。ファガールの木の中で、花粉アレルギーは、betulaceaeとファガセ科の家族内で強く関連しています。ファガールの花粉アレルギーは、バーチ花粉のメジャーアレルゲンであるBET v 1に対する感作によって開始されることは広く受け入れられていますが、BET v 1様分子のアレルギー性活性が過小評価されていることを証明しています。 目的：バーチ、アルダー、ヘーゼル、ホーンビーム、ホップホーンビーム、オーク、ビーチ、栗の臨床的に最も重要な妖精花粉アレルゲンのアレルギー性の可能性を調査する。 方法：アレルゲンの全スペクトルを得るために、BET V 1-Family、Hop-Hornbeam OST C 1、Chestnut Cas S 1、Beech FAG S 1の以前に利用できなかった3人のメンバーが、それぞれの花粉抽出物、クローン化およびクローン化された花粉抽出物で識別されました。大腸菌で組換えタンパク質として産生されます。組換えBET v 1、Aln G 1、Car B 1、Cor A 1、およびQue A 1とともに、分子は物理化学的に特徴付けられ、メディエーター放出アッセイを実施し、IgE交差反応性をELISAおよび免疫固相アレルゲンチップによって評価しました（ISAC）IgE阻害アッセイ。 結果：すべてのアレルゲンは、典型的なBET v 1のような二次構造要素を示し、それらはすべてファガレアレルギードナーから血清IgEに結合することができました。BetuloideaeおよびCoryloideaeアレルゲンで強力なIgE結合が観察されましたが、2つのサブファミリー間の交差反応性は、阻害実験によって調査されているように制限されていました。対照的に、ファガセ科のメンバーへのIgE結合は、betuloideaeサブファミリーのアレルゲンとの血清事前インキュベーションによって強く阻害される可能性があります。 結論と臨床的関連性：データは、BET v 1様アレルゲンのBet v 1様アレルゲンとコリロイド科サブファミリーが、異なる特異性を持つIgE抗体を誘導する可能性があることを示唆していますが、ファガシー科アレルゲンに対するアレルギー反応はIgE交差反応の結果です。

BACKGROUND: In the temperate climate zone of the Northern hemisphere, Fagales pollen allergy represents the main cause of winter/spring pollinosis. Among Fagales trees, pollen allergies are strongly associated within the Betulaceae and the Fagaceae families. It is widely accepted that Fagales pollen allergies are initiated by sensitization against Bet v 1, the birch pollen major allergen, although evidence is accumulating that the allergenic activity of some Bet v 1-like molecules has been underestimated. OBJECTIVE: To investigate the allergenic potential of the clinically most important Fagales pollen allergens from birch, alder, hazel, hornbeam, hop-hornbeam, oak, beech and chestnut. METHODS: To obtain the full spectrum of allergens, the three previously unavailable members of the Bet v 1-family, hop-hornbeam Ost c 1, chestnut Cas s 1 and beech Fag s 1, were identified in the respective pollen extracts, cloned and produced as recombinant proteins in E. coli. Together with recombinant Bet v 1, Aln g 1, Car b 1, Cor a 1 and Que a 1, the molecules were characterized physicochemically, mediator release assays were performed and IgE cross-reactivity was evaluated by ELISA and Immuno Solid-phase Allergen Chip (ISAC) IgE inhibition assays. RESULTS: All allergens showed the typical Bet v 1-like secondary structure elements, and they were all able to bind serum IgE from Fagales allergic donors. Strong IgE binding was observed for Betuloideae and Coryloideae allergens, however, cross-reactivity between the two subfamilies was limited as explored by inhibition experiments. In contrast, IgE binding to members of the Fagaceae could be strongly inhibited by serum pre-incubation with allergens of the Betuloideae subfamily. CONCLUSIONS AND CLINICAL RELEVANCE: The data suggest that Bet v 1-like allergens of the Betuloideae and Coryloideae subfamily might have the potential to induce IgE antibodies with different specificities, while allergic reactions towards Fagaceae allergens are the result of IgE cross-reactivity.