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International journal of bioinformatics research and applications20110101Vol.7issue(4)

ストレプトリシンoの構造的および機能的特徴

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

SLO遺伝子によってコードされた63 kDaエキソトキシンであるストレプトリシンOは、よく特徴付けられたチオール活性化サイトリシンであり、コレステロール含有膜を損傷し、標的細胞の破壊と溶解を引き起こします。相同性モデルと二次構造分析に基づいて、毒素には4つのドメインがあり、そのドメイン4は特に重要であり、グリシンリンカーによってドメイン2に直接リンクされており、初期膜認識で一貫していました。ドメイン4は、低pHでの毒素の活性に影響するテンプレートと比較すると、疎水性比を減少させます。

SLO遺伝子によってコードされた63 kDaエキソトキシンであるストレプトリシンOは、よく特徴付けられたチオール活性化サイトリシンであり、コレステロール含有膜を損傷し、標的細胞の破壊と溶解を引き起こします。相同性モデルと二次構造分析に基づいて、毒素には4つのドメインがあり、そのドメイン4は特に重要であり、グリシンリンカーによってドメイン2に直接リンクされており、初期膜認識で一貫していました。ドメイン4は、低pHでの毒素の活性に影響するテンプレートと比較すると、疎水性比を減少させます。

Streptolysin O, a 63 kDa exotoxin coded by slo gene, is a well-characterised thiol-activated cytolysin, which damages cholesterol-containing membranes resulting in disruption and lysis of the target cell. On the basis of homology model and secondary structure analysis, the toxin has four domains of which domain 4 is of particular importance and is directly linked to domain 2 by a glycine linker and remained consistent in initial membrane recognition. Domain 4 reduces the hydrophobic ratio when compared with its template, which would affect the activity of the toxin at low pH.

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