GroEL頂端ドメインの線維形成傾向：ヤヌス顔のミニチャペロン

シャペロンgroは、タンパク質の折り畳みを促進し、細胞環境での誤って折り畳みや凝集から保護する上で重要な役割を果たします。この研究では、生理学的条件下でグロエルとその分離された頂端ドメインの両方がアミロイド様フィブリルを形成し、頂端領域の細動が酸性条件下で加速されることを報告します。しかし、その細動傾向にもかかわらず、頂端ドメインは、β（2） - マイクログロブリンの原線維成長に顕著な抑制効果を示すことを発見しました。したがって、頂端ドメインの挙動の分析は、凝集とシャペロンを介したアンチ凝集プロセスが密接に関連する方法を明らかにします。

The chaperonin GroEL plays an essential role in promoting protein folding and in protecting against misfolding and aggregation in the cellular environment. In this study, we report that both GroEL and its isolated apical domain form amyloid-like fibrils under physiological conditions, and that the fibrillation of the apical domain is accelerated under acidic conditions. We also found, however, that despite its fibrillation propensity, the apical domain exhibits a pronounced inhibitory effect on the fibril growth of β(2)-microglobulin. Thus, the analysis of the behaviour of the apical domain reveals how aggregation and chaperone-mediated anti-aggregation processes can be closely related.