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海洋軟体動物の袋細胞は、少なくとも9つのペプチド生成物に加工された271葉の卵販売ホルモン（ELH）前駆体をコードする遺伝子を発現します。ペプチドのうち4つが袋細胞の放出で同定されており、腹部神経節の非シナプス神経伝達物質として作用することが知られています。ELH前駆体からの5番目のペプチド産物（Delta-Bag細胞ペプチド（Delta-BCP））の分離、一次構造、および提案された生物活性について説明します。Delta-BCPは、39-レシドペプチド：NH2-ASP-ASP-GLU-GLU-GLY-ASN-PHE-ARG-ARG-ARG-PRO-PRO-THR-ASN-ALA-VAL-SER-MET-SER-ALA-ASP-ASA-ASP-であるように確立されました。glu-asn-ser-pro-phe-asp-leu-ser-ser-asn-glu-asp-ala-val-tyr-gln-arg-asp-leu-cooh。この配列は、ELHプロホルモンの残基81-119に対応し、心房腺ペプチドAおよびBとシーケンスの同一性を共有します。in vitroのアルブミン腺の分泌細胞のミトコンドリアへの合成デルタBCPは、in vitroでの分泌細胞のミトコンドリアへのシーケンスの同一性を共有し、ペプチドがglandによる細胞放出の細胞放出を調節することを示唆しています。同様の結果は、精製ペプチドAとDelta-BCPのより短いバージョン（Delta-BCP-（14-33））で得られました。これらの結果は、Delta-BCPが、Delta-BCP-（14-33）に対応する保存された配列の領域に集中する同様の薬理学的活性を持つ構造的に関連するペプチドのファミリーに属していることを示しています。
海洋軟体動物の袋細胞は、少なくとも9つのペプチド生成物に加工された271葉の卵販売ホルモン（ELH）前駆体をコードする遺伝子を発現します。ペプチドのうち4つが袋細胞の放出で同定されており、腹部神経節の非シナプス神経伝達物質として作用することが知られています。ELH前駆体からの5番目のペプチド産物（Delta-Bag細胞ペプチド（Delta-BCP））の分離、一次構造、および提案された生物活性について説明します。Delta-BCPは、39-レシドペプチド：NH2-ASP-ASP-GLU-GLU-GLY-ASN-PHE-ARG-ARG-ARG-PRO-PRO-THR-ASN-ALA-VAL-SER-MET-SER-ALA-ASP-ASA-ASP-であるように確立されました。glu-asn-ser-pro-phe-asp-leu-ser-ser-asn-glu-asp-ala-val-tyr-gln-arg-asp-leu-cooh。この配列は、ELHプロホルモンの残基81-119に対応し、心房腺ペプチドAおよびBとシーケンスの同一性を共有します。in vitroのアルブミン腺の分泌細胞のミトコンドリアへの合成デルタBCPは、in vitroでの分泌細胞のミトコンドリアへのシーケンスの同一性を共有し、ペプチドがglandによる細胞放出の細胞放出を調節することを示唆しています。同様の結果は、精製ペプチドAとDelta-BCPのより短いバージョン（Delta-BCP-（14-33））で得られました。これらの結果は、Delta-BCPが、Delta-BCP-（14-33）に対応する保存された配列の領域に集中する同様の薬理学的活性を持つ構造的に関連するペプチドのファミリーに属していることを示しています。
The bag cells of the marine mollusk Aplysia express a gene encoding a 271-residue egg-laying hormone (ELH) precursor that is processed into at least nine peptide products. Four of the peptides have been identified in bag cell releasates and are known to act as nonsynaptic neurotransmitters in the abdominal ganglion. The isolation, primary structure, and proposed biological activity of a fifth peptide product (delta-bag cell peptide (delta-BCP)) from the ELH precursor are described. delta-BCP was established to be a 39-residue peptide: NH2-Asp-Gln-Asp-Glu-Gly-Asn-Phe-Arg-Arg-Phe-Pro-Thr-Asn-Ala-Val-Ser-Met- Ser-Ala-Asp- Glu-Asn-Ser-Pro-Phe-Asp-Leu-Ser-Asn-Glu-Asp-Gly-Ala-Val-Tyr-Gln-Arg- Asp-Leu-COOH. This sequence corresponds to residues 81-119 of the ELH prohormone and shares sequence identity with atrial gland peptides A and B. Significantly, synthetic delta-BCP stimulated Ca2+ uptake into mitochondria of secretory cells in the albumin gland in vitro, suggesting that the peptide regulates the cellular release of perivitelline fluid by the gland. Similar results were obtained with purified peptide A and a shorter version of delta-BCP (delta-BCP-(14-33)). These results indicate that delta-BCP belongs to a family of structurally related peptides with similar pharmacological activities that center at a conserved region of sequence corresponding to delta-BCP-(14-33).
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