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Biochemistry. Biokhimiia2012Mar01Vol.77issue(3)

CYS2HIS2亜鉛フィンガープロテインファミリー:分類、機能、および主要メンバー

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Review
概要
Abstract

Cys2His2(C2H2)タイプの亜鉛指は、真核生物転写因子の広範なDNA結合モチーフです。亜鉛指は、2つまたは3つのβ層と1つのαヘリックスで構成される短いタンパク質モチーフです。特定の位置にある2つのシステインと2つのヒスチジン残基は、亜鉛を結合して構造を安定させます。αヘリックスのN末端領域の特定の位置に局在する他の4つのアミノ酸残基は、DNAメジャーグルーブに露出した水素ドナーおよびアクセプターと相互作用することにより、DNA結合に関与します。単一のタンパク質の亜鉛指の数は、広範囲にわたって変化する可能性があるため、標的DNA配列の変動性が可能になります。DNA結合に加えて、亜鉛指はタンパク質間相互作用とRNAタンパク質相互作用を提供することもできます。ほとんどの場合、C2H2型亜鉛指を含むタンパク質は、発達、分化、悪性細胞変換の抑制(腫瘍抑制)などの細胞プロセスで重要な役割を果たす遺伝子発現のトランス調節因子です。

Cys2His2(C2H2)タイプの亜鉛指は、真核生物転写因子の広範なDNA結合モチーフです。亜鉛指は、2つまたは3つのβ層と1つのαヘリックスで構成される短いタンパク質モチーフです。特定の位置にある2つのシステインと2つのヒスチジン残基は、亜鉛を結合して構造を安定させます。αヘリックスのN末端領域の特定の位置に局在する他の4つのアミノ酸残基は、DNAメジャーグルーブに露出した水素ドナーおよびアクセプターと相互作用することにより、DNA結合に関与します。単一のタンパク質の亜鉛指の数は、広範囲にわたって変化する可能性があるため、標的DNA配列の変動性が可能になります。DNA結合に加えて、亜鉛指はタンパク質間相互作用とRNAタンパク質相互作用を提供することもできます。ほとんどの場合、C2H2型亜鉛指を含むタンパク質は、発達、分化、悪性細胞変換の抑制(腫瘍抑制)などの細胞プロセスで重要な役割を果たす遺伝子発現のトランス調節因子です。

Cys2His2 (C2H2)-type zinc fingers are widespread DNA binding motifs in eukaryotic transcription factors. Zinc fingers are short protein motifs composed of two or three β-layers and one α-helix. Two cysteine and two histidine residues located in certain positions bind zinc to stabilize the structure. Four other amino acid residues localized in specific positions in the N-terminal region of the α-helix participate in DNA binding by interacting with hydrogen donors and acceptors exposed in the DNA major groove. The number of zinc fingers in a single protein can vary over a wide range, thus enabling variability of target DNA sequences. Besides DNA binding, zinc fingers can also provide protein-protein and RNA-protein interactions. For the most part, proteins containing the C2H2-type zinc fingers are trans regulators of gene expression that play an important role in cellular processes such as development, differentiation, and suppression of malignant cell transformation (oncosuppression).

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