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セルロプラスミン（フェロキシダーゼ）は、哺乳類の血漿中のFe（2+）酸化を促進することが知られている銅結合タンパク質です。その古典的なフェロキシダーゼ活性に加えて、セルロプラスミンはアミンやカテコールなどのさまざまな基質の酸化を触媒することが知られています。環状ヒドロキシルアミン酸化に基づくアッセイは、生体内およびin vitroで生物学的サンプルのフリーラジカルを定量化および検出するために使用されます。ここでは、ヒトセルロプラスミンが環状ヒドロキシルアミン1-ヒドロキシ-3-カルボキシ-2,2,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,000の酸化を促進し、ケレックス測定リン酸緩衝液とラット血清の関連プローブを促進することをここで示しています。反応は金属キレーターDTPA、EDTA、およびデスファレールによって抑制されますが、ヘパリンとバソプロインは効果がありません。カタラーゼまたはスーパーオキシドジスムターゼの添加は、CPH酸化収率を妨げず、酸素由来のフリーラジカルがセルロプラスミンによって媒介されるCPH酸化に関与していないことを示しています。セルロプラスミンの免疫採取された血漿サンプルでは、CPH酸化のレベルが低く、環状ヒドロキシルアミンの生物学的酸化剤としてのセルロプラスミン（フェロキシダーゼ）の役割が確認されています。結論として、セルロプラスミンのフェロキシダーゼ活性は、反応性酸素種の検出と定量化に使用される環状ヒドロキシルアミン酸化アッセイのアーティファクトの生物学的源であることを示しています。
セルロプラスミン（フェロキシダーゼ）は、哺乳類の血漿中のFe（2+）酸化を促進することが知られている銅結合タンパク質です。その古典的なフェロキシダーゼ活性に加えて、セルロプラスミンはアミンやカテコールなどのさまざまな基質の酸化を触媒することが知られています。環状ヒドロキシルアミン酸化に基づくアッセイは、生体内およびin vitroで生物学的サンプルのフリーラジカルを定量化および検出するために使用されます。ここでは、ヒトセルロプラスミンが環状ヒドロキシルアミン1-ヒドロキシ-3-カルボキシ-2,2,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,000の酸化を促進し、ケレックス測定リン酸緩衝液とラット血清の関連プローブを促進することをここで示しています。反応は金属キレーターDTPA、EDTA、およびデスファレールによって抑制されますが、ヘパリンとバソプロインは効果がありません。カタラーゼまたはスーパーオキシドジスムターゼの添加は、CPH酸化収率を妨げず、酸素由来のフリーラジカルがセルロプラスミンによって媒介されるCPH酸化に関与していないことを示しています。セルロプラスミンの免疫採取された血漿サンプルでは、CPH酸化のレベルが低く、環状ヒドロキシルアミンの生物学的酸化剤としてのセルロプラスミン（フェロキシダーゼ）の役割が確認されています。結論として、セルロプラスミンのフェロキシダーゼ活性は、反応性酸素種の検出と定量化に使用される環状ヒドロキシルアミン酸化アッセイのアーティファクトの生物学的源であることを示しています。
Ceruloplasmin (ferroxidase) is a copper-binding protein known to promote Fe(2+) oxidation in plasma of mammals. In addition to its classical ferroxidase activity, ceruloplasmin is known to catalyze the oxidation of various substrates, such as amines and catechols. Assays based on cyclic hydroxylamine oxidation are used to quantify and detect free radicals in biological samples ex vivo and in vitro. We show here that human ceruloplasmin promotes the oxidation of the cyclic hydroxylamine 1-hydroxy-3-carboxy-2,2,5,5-tetramethylpyrrolidine hydrochloride (CPH) and related probes in Chelex-treated phosphate buffer and rat serum. The reaction is suppressed by the metal chelators DTPA, EDTA, and desferal, whereas heparin and bathocuproine have no effect. Catalase or superoxide dismutase additions do not interfere with the CPH-oxidation yield, demonstrating that oxygen-derived free radicals are not involved in the CPH oxidation mediated by ceruloplasmin. Plasma samples immunodepleted of ceruloplasmin have lower levels of CPH oxidation, which confirms the role of ceruloplasmin (ferroxidase) as a biological oxidizing agent of cyclic hydroxylamines. In conclusion, we show that the ferroxidase activity of ceruloplasmin is a possible biological source of artifacts in the cyclic hydroxylamine-oxidation assay used for reactive oxygen species detection and quantification.
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