繊毛虫、ユグレノイド、渦鞭毛藻類の膜骨格のタンパク質間の一般的なエピトープの証拠

多くの原生生物の細胞骨格は、種固有の皮質建築に従って、細胞膜の細胞形状と根底にある構造との統合に寄与する広範な膜膜上のエピプラズムを構成します。さまざまな抽出手順を使用して、エピプラスム濃縮画分は、繊毛類の筋胸部dubius、ユグレノイドユグレナのacus、および渦窩部ノクチルカシンティランから分離されています。このような調製物の比較ゲル電気泳動分析により、タンパク質組成の不均一性が明らかになります。これは、サイズが異なる主要なポリペプチドです。これら3つの生物からのエピプラスムタンパク質に対する抗体を上げた抗体は、免疫電子顕微鏡による抗原の膜下局在の確認を許可しました。免疫細胞化学と免疫ブロッティングの組み合わせによって行われる異種反応は、検査された3種のエピプラズムの大部分を構成する主要なタンパク質間の一般的なエピトープの存在を示しています。これらの発見は、エピプラズムのタンパク質が進化中に大幅に分岐し、細胞骨格機能に不可欠な構造ドメインを保存していることを示唆しています。これらの一般的なドメインは、単細胞微生物の高度に分化した皮質に典型的な順序付けられた空間組織に集合する上部タンパク質の能力の根底にあると仮定されています。

The cytoskeleton of many protists comprises an extensive submembranous epiplasm which contributes to cell shape and integration of cell membranes with underlying structures according to the species-specific cortical architecture. Using various extraction procedures, epiplasm-enriched fractions have been isolated from the ciliate Pseudomicrothorax dubius, the euglenoid Euglena acus and the dinoflagellate Noctiluca scintillans. Comparative gel electrophoretic analysis of such preparations reveals heterogeneity of protein composition, the major polypeptides differing in size. Antibodies raised against epiplasmic proteins from these three organisms have permitted the confirmation of submembranous localization of the antigens by immunoelectron microscopy. Heterologous reactions performed by means of combined immunocytochemical and immunoblotting procedures indicate the existence of common epitopes among major proteins making up the bulk of the epiplasm of the three species examined. These findings suggest that proteins of the epiplasm have significantly diverged during evolution while conserving structural domains essential for their cytoskeletal function. It is postulated that these common domains may underly the ability of epiplasmic proteins to assemble into an ordered spatial organization, typical of the highly differentiated cortex of unicellular micro-organisms.