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抗ERBB2 SCFV ‑ FC ‑ IL -2融合タンパク質（HFI）は、特にHER2陽性がん患者の治療のための新規標的抗がん剤の開発の基礎です。HFIは、抗ERBB2抗体およびヒトIL -2と融合し、遺伝子工学技術およびHFIの抗体標的特性によって融合しました。IL ‑ 2は、HER2シグナル伝達をブロックし、腫瘍細胞を阻害または殺し、免疫能力を阻害または殺害し、抗体とIL ‑ 2の相乗効果を減らし、免疫能力を阻害または殺害するために細胞を標的にした。HFI薬物能力を分析するために、HFIプラスミドの安定性は、体積変化の傾向のHFI発現によって検証されました。さらに、HFIは容易に沈殿し、進行性の特性を有する可能性があり、したがって、添加リン酸酸素酸バッファー、アルギニン、トリトンX ‑ 100またはTween80の緩衝系、マイクロフィルタレーション、イオン交換、アフィニティクロマトグラフィー、ゲルろ過の確立クロマトグラフィーベースの精製プロセスが調査されました。HFIサンプルは、純度、活動、均一性の要件に従って取得されました。in vivoで、HFIはヌードマウスのヒト非細胞細胞肺癌異種移植片における非細胞細胞肺癌（CALU ‑ 3）のHER2過剰発現を有意に遅らせ、グループの阻害率は60％（P <0.05）を超えました。HFI用量の1 mg/kgで処理。HFIは、HFI用量群の1 mg/kgで乳がん（FVB/NEU）トランスジェニックマウス腫瘍の成長のHER2発現を有意に阻害し、次の治療では400 mm3腫瘍が完全に消失しました。HFIは他のHFIテストデータ分析と組み合わせて、優れた見込み客を持っているだけでなく、抗体シトカイン融合タンパク質様薬の開発の基礎を築きました。
抗ERBB2 SCFV ‑ FC ‑ IL -2融合タンパク質（HFI）は、特にHER2陽性がん患者の治療のための新規標的抗がん剤の開発の基礎です。HFIは、抗ERBB2抗体およびヒトIL -2と融合し、遺伝子工学技術およびHFIの抗体標的特性によって融合しました。IL ‑ 2は、HER2シグナル伝達をブロックし、腫瘍細胞を阻害または殺し、免疫能力を阻害または殺害し、抗体とIL ‑ 2の相乗効果を減らし、免疫能力を阻害または殺害するために細胞を標的にした。HFI薬物能力を分析するために、HFIプラスミドの安定性は、体積変化の傾向のHFI発現によって検証されました。さらに、HFIは容易に沈殿し、進行性の特性を有する可能性があり、したがって、添加リン酸酸素酸バッファー、アルギニン、トリトンX ‑ 100またはTween80の緩衝系、マイクロフィルタレーション、イオン交換、アフィニティクロマトグラフィー、ゲルろ過の確立クロマトグラフィーベースの精製プロセスが調査されました。HFIサンプルは、純度、活動、均一性の要件に従って取得されました。in vivoで、HFIはヌードマウスのヒト非細胞細胞肺癌異種移植片における非細胞細胞肺癌（CALU ‑ 3）のHER2過剰発現を有意に遅らせ、グループの阻害率は60％（P <0.05）を超えました。HFI用量の1 mg/kgで処理。HFIは、HFI用量群の1 mg/kgで乳がん（FVB/NEU）トランスジェニックマウス腫瘍の成長のHER2発現を有意に阻害し、次の治療では400 mm3腫瘍が完全に消失しました。HFIは他のHFIテストデータ分析と組み合わせて、優れた見込み客を持っているだけでなく、抗体シトカイン融合タンパク質様薬の開発の基礎を築きました。
The anti‑erbB2 scFv‑Fc‑IL‑2 fusion protein (HFI) is the basis for development of a novel targeted anticancer drug, in particular for the treatment of HER2‑positive cancer patients. HFI was fused with the anti‑erbB2 antibody and human IL‑2 by genetic engineering technology and by antibody targeting characteristics of HFI. IL‑2 was recruited to target cells to block HER2 signaling, inhibit or kill tumor cells, improve the immune capacity, reduce the dose of antibody and IL‑2 synergy. In order to analyse HFI drug ability, HFI plasmid stability was verified by HFI expression of the trend of volume changes. Additionally, HFI could easily precipitate and had progressive characteristics and thus, the buffer system of the additive phosphate‑citric acid buffer, arginine, Triton X‑100 or Tween‑80, the establishment of a microfiltration, ion exchange, affinity chromatography and gel filtration chromatography‑based purification process were explored. HFI samples were obtained according to the requirements of purity, activity and homogeneity. In vivo, HFI significantly delayed HER2 overexpression of non‑small cell lung cancer (Calu‑3) in human non‑small cell lung cancer xenografts in nude mice, and the inhibition rate was more than 60% (P<0.05) in the group treated with 1 mg/kg the HFI dose; HFI significantly inhibited HER2 expression of breast cancer (FVB/neu) transgenic mouse tumor growth in 1 mg/kg of the HFI dose group, and in the following treatment the 400 mm3 tumors disappeared completely. Combined with other HFI test data analysis, HFI not only has good prospects, but also laid the foundation for the development of antibody‑cytokine fusion protein‑like drugs.
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