Epstein-Barrウイルス糖タンパク質350/220の免疫誘発性ストレッチ内で検出された新規糖ペプチドエピトープに対する多様なIgG血清応答：O-グリコペプチドマイクロアレイの診断可能性

エプスタインバーウイルス（EBV）エンベロープ糖タンパク質350/220（GP350/220）は、ウイルス表面で最も豊富な分子であり、宿主の細胞表面への初期ウイルス付着の原因です。他の多くのウイルスエンベロープタンパク質と同様に、それは非常にグリコシル化されていますが、特にOリンクされたグリカンでは、そのほとんどがEBVライフサイクルに不可欠です。EBV GP350/220は、ヒト宿主の中和抗体およびEBVワクチンの有望な候補の主要な標的でもあります。ここでは、マイクロアレイガラススライドに固定化されたEBV GP350/220エンベロープタンパク質のグリコシル化ペプチドをグリコシル化することができることを示しました。また、PeptidesおよびO-Glycopeptidesの選択に対する血清IgG抗体を特定しましたが、EBV-IGG陰性の個人の血清は陰性のままでした。ここでは、EBV GP350/220の免疫ドミナントストレッチ内に存在する新しいグリコペプチドエピトープについて説明し、ペプチドとグリコペプチドに対する反応性パターンに関して、個々のサンプル間の顕著な変動性を示しています。この研究は、EBV GP350/220エンベロープタンパク質に対する複雑なB細胞応答に関する追加の洞察を提供します。これは、診断およびワクチンの開発に影響を与える可能性があります。

The Epstein-Barr virus (EBV) envelope glycoprotein 350/220 (gp350/220) is the most abundant molecule on the viral surface and it is responsible for the initial viral attachment to cell surface of the host. As many other viral envelope proteins, it is highly glycosylated, not least with O-linked glycans, most of which essential for EBV life cycle. EBV gp350/220 is also a primary target for neutralizing antibodies in the human hosts and a promising candidate for an EBV vaccine. Here we showed that recombinant GalNAc transferases can glycosylate scan peptides of the EBV gp350/220 envelope protein immobilized on microarray glass slides. We also identified serum IgG antibodies to a selection of peptides and O-glycopeptides, whereas sera from EBV-IgG negative individuals remained negative. We here describe novel glycopeptide epitopes present within immunodominant stretches of EBV gp350/220 and demonstrate a remarkable variability between individual samples with respect to their reactivity patterns to peptides and glycopeptides. The study provides additional insights into the complex B-cell response towards the EBV gp350/220 envelope protein, which may have implications for diagnostic and vaccine developments.