¹h、¹³c、および¹⁵nヒトFe65のホスホチロシン結合ドメイン2（PTB2）の化学シフト割り当て

ホスホチロシン結合ドメイン（PTB）は、さまざまな細胞シグナル伝達経路で重要な役割を果たすタンパク質間相互作用ドメインです。ヒト足場タンパク質Fe65の2番目のホスホチロシン結合ドメイン（PTB2）は、アルツハイマー病に関与するアミロイド前駆体タンパク質（APP）のC末端部分と相互作用します。APPの32アミノ酸フラグメントを備えた複合体におけるPTB2の構造は、以前はX線結晶学によって解決されています。ここでは、フリーFE65 PTB2のNMRスペクトル割り当てを報告します。これは、PTB2-APP相互作用を破壊することを目的として、PTB2とペプチドおよび小さな有機リガンドとの相互作用のさらなる調査の基礎を提供します。

Phosphotyrosine binding domains (PTB) are protein-protein interaction domains that play important roles in various cellular signal transduction pathways. The second phosphotyrosine binding domain (PTB2) of the human scaffolding protein FE65 interacts with the C-terminal part of the Amyloid Precursor Protein (APP) involved in Alzheimer's disease. The structure of PTB2 in complex with a 32 amino acid fragment of APP has been solved previously by X-ray crystallography. Here, we report the NMR spectral assignments of the free FE65 PTB2. This provides the basis for further investigation of the interactions of PTB2 with peptides and small organic ligands with the aim of disrupting the PTB2-APP interaction.