細菌Pngase Fとの共発現による植物の組換えタンパク質の生体内脱免除症

現在、酵母、昆虫、哺乳類の細胞、植物を含むいくつかの真核生物発現システムが組換えタンパク質の産生に使用されています。潜在的なN-グリコシル化部位を持つタンパク質は、これらのシステムで発現すると効率的にグリコシル化されています。ただし、いくつかのタンパク質では、グリコシル酸塩を酸化する真核生物発現システムの能力は望ましくない場合があります。ネイティブ宿主にN結合グリカンを運ばない標的タンパク質には、潜在的なN結合グリコシル化部位が含まれている場合、それらは真核生物発現システムで異常にグリコシル化する可​​能性があり、したがって、生物活性を潜在的に損なう可能性があります。最近、私たちは、アグロインフィルトレーションを介して細菌のpngase Fを共導入することにより、in vivoでのタンパク質の酵素的脱グリコシル化の戦略を開発しました。（1）ここでは、このトピックとその潜在的な意味に関する作業を要約します。

At present, several eukaryotic expression systems including yeast, insect and mammalian cells and plants are used for the production of recombinant proteins. Proteins with potential N-glycosylation sites are efficiently glycosylated when expressed in these systems. However, the ability of the eukaryotic expression systems to glycosylate may be not desirable for some proteins. If target proteins that do not carry N-linked glycans in the native host contain potential N-linked glycosylation sites, they can be aberrantly glycosylated in the eukaryotic expression systems, thus, potentially impairing biological activity. Recently, we have developed a strategy of enzymatic deglycosylation of proteins in vivo by co-introducing bacterial PNGase F via agroinfiltration followed by transient expression in plants. (1) Here, we summarize our work on this topic and its potential implications.