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アラビスモザイクウイルス（ARMV）およびグレープバインファンリーフウイルス（GFLV）は、単一のカプセドタイン（CP）の60コピーによって形成された30 nM icosahedalウイルス粒子にカプシスされた二部RNAゲノムで構成されるネポウイルス属の2つのピコナ様ウイルスです。彼らは、世界中のほとんどのブドウ園で発生するグレープバインの重度の変性の原因です。CP間で高レベルの配列同一性を共有していますが、ARMVは外部症線虫Xiphinema DiversicAudatumによってのみ送信されますが、GFLVは線虫Xの指数によって特異的に送信されます。両方のウイルスの透過特異性に関与する構造決定因子は、それぞれのCPのみをマッピングします。最近、GFLVの逆遺伝的および結晶学的研究により、ウイルス表面にあるCP Bドメインの正に帯電したポケットがベクターの特異性の原因である可能性があることが明らかになりました。透過特異性に関与するコートタンパク質決定因子の描写にさらに進むために、ARMVの6.5Å解像度の凍結電子顕微鏡構造を決定し、その擬似原子構造を構築するための相同性モデリングと柔軟なフィッティングアプローチを使用しました。この研究により、ARMV CPアーキテクチャを解決し、ARMV CapsidシェルとそのRNA間の接続を描くことができました。ARMVとGFLV CPSの比較により、Bドメインポケットの構造的な違いが明らかになり、ウイルス透過特異性におけるこの領域の重要な役割の仮説が強化され、ネポウイルスカプシドの新しい潜在的な機能ドメインが特定されます。
アラビスモザイクウイルス（ARMV）およびグレープバインファンリーフウイルス（GFLV）は、単一のカプセドタイン（CP）の60コピーによって形成された30 nM icosahedalウイルス粒子にカプシスされた二部RNAゲノムで構成されるネポウイルス属の2つのピコナ様ウイルスです。彼らは、世界中のほとんどのブドウ園で発生するグレープバインの重度の変性の原因です。CP間で高レベルの配列同一性を共有していますが、ARMVは外部症線虫Xiphinema DiversicAudatumによってのみ送信されますが、GFLVは線虫Xの指数によって特異的に送信されます。両方のウイルスの透過特異性に関与する構造決定因子は、それぞれのCPのみをマッピングします。最近、GFLVの逆遺伝的および結晶学的研究により、ウイルス表面にあるCP Bドメインの正に帯電したポケットがベクターの特異性の原因である可能性があることが明らかになりました。透過特異性に関与するコートタンパク質決定因子の描写にさらに進むために、ARMVの6.5Å解像度の凍結電子顕微鏡構造を決定し、その擬似原子構造を構築するための相同性モデリングと柔軟なフィッティングアプローチを使用しました。この研究により、ARMV CPアーキテクチャを解決し、ARMV CapsidシェルとそのRNA間の接続を描くことができました。ARMVとGFLV CPSの比較により、Bドメインポケットの構造的な違いが明らかになり、ウイルス透過特異性におけるこの領域の重要な役割の仮説が強化され、ネポウイルスカプシドの新しい潜在的な機能ドメインが特定されます。
Arabis mosaic virus (ArMV) and Grapevine fanleaf virus (GFLV) are two picorna-like viruses from the genus Nepovirus, consisting in a bipartite RNA genome encapsidated into a 30 nm icosahedral viral particle formed by 60 copies of a single capsid protein (CP). They are responsible for a severe degeneration of grapevines that occurs in most vineyards worldwide. Although sharing a high level of sequence identity between their CP, ArMV is transmitted exclusively by the ectoparasitic nematode Xiphinema diversicaudatum whereas GFLV is specifically transmitted by the nematode X. index. The structural determinants involved in the transmission specificity of both viruses map solely to their respective CP. Recently, reverse genetic and crystallographic studies on GFLV revealed that a positively charged pocket in the CP B domain located at the virus surface may be responsible for vector specificity. To go further into delineating the coat protein determinants involved in transmission specificity, we determined the 6.5 Å resolution cryo-electron microscopy structure of ArMV and used homology modeling and flexible fitting approaches to build its pseudo-atomic structure. This study allowed us to resolve ArMV CP architecture and delineate connections between ArMV capsid shell and its RNA. Comparison of ArMV and GFLV CPs reveals structural differences in the B domain pocket, thus strengthening the hypothesis of a key role of this region in the viral transmission specificity and identifies new potential functional domains of Nepovirus capsid.
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