アビジンに結合したビオチン化ハプテンで構成されるモデル抗原の特性評価

アビジンのビオチン結合部位に異なる長さの2,4-ジニトロフェニル（DNP） - ビオチンハプテンを結合することにより、定義された構造と限られた生物のモデル抗原が調製されています。これらの複合体は、分光法により構造的に特徴付けられ、機能的には、ラットの好塩基性白血病細胞の脱顆粒を刺激するために、細胞結合抗DNP免疫グロブリンE受容体複合体を架橋する能力をテストすることにより、機能的に特徴付けられています。これらのハプテンの1つである1-dnp-amino-12-ビオチナミドドデカンは、アビジン分子ごとに2つのタイトな結合部位しかないことが示されており、結果として生じる二価（DNP-ビオチン） - アビジン抗原は、実質的な脱granulationを刺激することがわかります。約10 aの別のDNP-ビオチンハプテンは、アビジンごとに4つのタイト結合部位を持ち、アビジンに結合すると、高度にDNP結合された多価抗原と同様の活性があります。ここで説明するこれらおよびその他の（DNP-ビオチン） - アビジン複合体は、免疫学的反応における細胞結合免疫グロブリンの結合と機能的架橋を研究するのに役立つ化学的に明確な抗原の新しいグループを表しています。

Model antigens of defined structure and limited valency have been prepared by binding 2,4-dinitrophenyl (DNP)-biotin haptens of different lengths to the biotin binding sites of avidin. These complexes have been characterized structurally by spectroscopic methods and functionally by testing their ability to crosslink cell-bound anti-DNP immunoglobulin E-receptor complexes to stimulate degranulation of rat basophilic leukemia cells. One of these haptens, 1-DNP-amino-12-biotinamido dodecane, is shown to have only two tight binding sites per avidin molecule, and the resulting bivalent (DNP-biotin)-avidin antigen is found to stimulate substantial degranulation. Another DNP-biotin hapten that is approximately 10 A longer has four tight binding sites per avidin and, when bound to avidin, has greater activity similar to a highly DNP-conjugated multivalent antigen. These and other (DNP-biotin)-avidin complexes described here represent a new group of chemically well-defined antigens that are useful for studying the binding to and functional crosslinking of cell-bound immunoglobulins in immunological responses.