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ヒトアデノウイルス5型E1B 55-kDAタンパク質がタイプ1インターフェロン（IFN）の抗ウイルス効果から保護するメカニズムを調査し始めるため（J. S. Chahal、J。Qi、およびS. J. Flint、PLOSPATOG。8：E1002853、2012 [DOI：10.1371/Journal.1371/Journal.1002853]。サイトカインに対するウイルス複製の耐性に関するこのタンパク質の置換。アラニン（E1b Sub19）の残基４４３からe1bの残基443から448のみを置換するのは、子孫ウイルスの産生を特異的に障害し、IFN処理した正常なヒト線維芽細胞におけるウイルスDNA合成の大きな欠陥をもたらした。この変異体ウイルス（AdeaSye1Sub19）に感染した未処理またはIFN処理細胞には、野生型感染細胞、および対応する新たに転写されたプレミスチリの隔離された5'etynylidine reableising and exhinyLuridine rabeling and extinated Pre-myliridine reasiont extinated employnated pre-myliridine rableing and exhinated emrnasのIFN誘導性GBP1およびIFIT2 mRNAのはるかに高い定常状態濃度が含まれていました。これらの結果は、Alanine（sub19）の残基４４３から４４８の置換によって生じた変異が、e1b、55 kdaタンパク質によるIFN誘導性遺伝子の転写の抑制を損なうことを示している。しかし、単独で合成すると、E1B 55-kDaタンパク質はp53調節遺伝子BaxおよびMDM2の発現を阻害しましたが、IFNによるIFIT2およびGBP1発現の誘導にはまったく影響を与えませんでした。これらの観察結果は、ウイルスゲノム複製の阻害に対する保護とE1B 55-kDaタンパク質によるIFN誘導遺伝子の転写の抑制を相関させ、E1B 55-kDaタンパク質がそのような転写抑制を確立するのに十分ではないことを示しています。
ヒトアデノウイルス5型E1B 55-kDAタンパク質がタイプ1インターフェロン（IFN）の抗ウイルス効果から保護するメカニズムを調査し始めるため（J. S. Chahal、J。Qi、およびS. J. Flint、PLOSPATOG。8：E1002853、2012 [DOI：10.1371/Journal.1371/Journal.1002853]。サイトカインに対するウイルス複製の耐性に関するこのタンパク質の置換。アラニン（E1b Sub19）の残基４４３からe1bの残基443から448のみを置換するのは、子孫ウイルスの産生を特異的に障害し、IFN処理した正常なヒト線維芽細胞におけるウイルスDNA合成の大きな欠陥をもたらした。この変異体ウイルス（AdeaSye1Sub19）に感染した未処理またはIFN処理細胞には、野生型感染細胞、および対応する新たに転写されたプレミスチリの隔離された5'etynylidine reableising and exhinyLuridine rabeling and extinated Pre-myliridine reasiont extinated employnated pre-myliridine rableing and exhinated emrnasのIFN誘導性GBP1およびIFIT2 mRNAのはるかに高い定常状態濃度が含まれていました。これらの結果は、Alanine（sub19）の残基４４３から４４８の置換によって生じた変異が、e1b、55 kdaタンパク質によるIFN誘導性遺伝子の転写の抑制を損なうことを示している。しかし、単独で合成すると、E1B 55-kDaタンパク質はp53調節遺伝子BaxおよびMDM2の発現を阻害しましたが、IFNによるIFIT2およびGBP1発現の誘導にはまったく影響を与えませんでした。これらの観察結果は、ウイルスゲノム複製の阻害に対する保護とE1B 55-kDaタンパク質によるIFN誘導遺伝子の転写の抑制を相関させ、E1B 55-kDaタンパク質がそのような転写抑制を確立するのに十分ではないことを示しています。
To begin to investigate the mechanism by which the human adenovirus type 5 E1B 55-kDa protein protects against the antiviral effects of type 1 interferon (IFN) (J. S. Chahal, J. Qi, and S. J. Flint, PLoS Pathog. 8:e1002853, 2012 [doi:10.1371/journal.ppat.1002853]), we examined the effects of precise amino acid substitution in this protein on resistance of viral replication to the cytokine. Only substitution of residues 443 to 448 of E1B for alanine (E1B Sub19) specifically impaired production of progeny virus and resulted in a large defect in viral DNA synthesis in IFN-treated normal human fibroblasts. Untreated or IFN-treated cells infected by this mutant virus (AdEasyE1Sub19) contained much higher steady-state concentrations of IFN-inducible GBP1 and IFIT2 mRNAs than did wild-type-infected cells and of the corresponding newly transcribed pre-mRNAs, isolated exploiting 5'-ethynyluridine labeling and click chemistry. These results indicated that the mutations created by substitution of residues 443 to 448 for alanine (Sub19) impair repression of transcription of IFN-inducible genes, by the E1B, 55-kDa protein, consistent with their location in a segment required for repression of p53-dependent transcription. However, when synthesized alone, the E1B 55-kDa protein inhibited expression of the p53-regulated genes BAX and MDM2 but had no impact whatsoever on induction of IFIT2 and GBP1 expression by IFN. These observations correlate repression of transcription of IFN-inducible genes by the E1B 55-kDa protein with protection against inhibition of viral genome replication and indicate that the E1B 55-kDa protein is not sufficient to establish such transcriptional repression.
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