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背景：コラーゲンは人間の皮膚で最も豊富なタンパク質であり、その回復力の原因です。特に、光学療法中、コラーゲンの恒常性はバランスが崩れており、無傷のコラーゲンの継続的な喪失と、緊張強度やしわの発達の減少などの老化した皮膚の観察された兆候につながります。コラーゲンの代謝回転のプロセスは非常に遅く、おそらくENDO180またはインテグリンα2β1を介して媒介される可能性が高い損傷したコラーゲンの細胞摂取の関連性は、依然として調査の問題のままです。 目的：コラーゲンの内在化のための皮膚線維芽細胞におけるさまざまなコラーゲン受容体の役割と、光学療法中のコラーゲンの恒常性への影響を調査しました。 方法：TAQMANリアルタイムPCR、フローサイトメトリー、UV照射、ノックダウン実験、免疫染色。 結果：ENDO180とインテグリンα2は、光を絞った皮膚およびin vivoおよびin vitroでの急性紫外線ストレスにおいて調節されていることを示しています。ノックダウン実験により、ENDO180は皮膚線維芽細胞によるコラーゲン断片の細胞摂取に不可欠であることが明らかになりましたが、インテグリンα2はコラーゲンの初期結合に重要です。UV照射はコラーゲンエンドサイトーシスを減少させます。これは、Photo Aging中のコラーゲン断片のENDO180発現の減少と細胞周囲の蓄積と相関しています。 結論：我々の発見は、光学時にコラーゲン断片の腹部蓄積とENDO180を介してコラーゲンの摂取障害を初めて相関させます。コラーゲンの恒常性に影響を与える光を絞った皮膚の線維芽細胞の細胞周囲ニッチの変化を想定しています。
背景：コラーゲンは人間の皮膚で最も豊富なタンパク質であり、その回復力の原因です。特に、光学療法中、コラーゲンの恒常性はバランスが崩れており、無傷のコラーゲンの継続的な喪失と、緊張強度やしわの発達の減少などの老化した皮膚の観察された兆候につながります。コラーゲンの代謝回転のプロセスは非常に遅く、おそらくENDO180またはインテグリンα2β1を介して媒介される可能性が高い損傷したコラーゲンの細胞摂取の関連性は、依然として調査の問題のままです。 目的：コラーゲンの内在化のための皮膚線維芽細胞におけるさまざまなコラーゲン受容体の役割と、光学療法中のコラーゲンの恒常性への影響を調査しました。 方法：TAQMANリアルタイムPCR、フローサイトメトリー、UV照射、ノックダウン実験、免疫染色。 結果：ENDO180とインテグリンα2は、光を絞った皮膚およびin vivoおよびin vitroでの急性紫外線ストレスにおいて調節されていることを示しています。ノックダウン実験により、ENDO180は皮膚線維芽細胞によるコラーゲン断片の細胞摂取に不可欠であることが明らかになりましたが、インテグリンα2はコラーゲンの初期結合に重要です。UV照射はコラーゲンエンドサイトーシスを減少させます。これは、Photo Aging中のコラーゲン断片のENDO180発現の減少と細胞周囲の蓄積と相関しています。 結論：我々の発見は、光学時にコラーゲン断片の腹部蓄積とENDO180を介してコラーゲンの摂取障害を初めて相関させます。コラーゲンの恒常性に影響を与える光を絞った皮膚の線維芽細胞の細胞周囲ニッチの変化を想定しています。
BACKGROUND: Collagen is the most abundant protein in human skin and is responsible for its resilience. In particular during photoaging, collagen homeostasis is out of balance leading to a continuous loss of intact collagen and to the observed signs of aged skin such as diminished tensile strength and wrinkle development. The process of collagen turnover is very slow and the relevance of cellular uptake of damaged collagen, most likely mediated via Endo180 or integrin α2β1, still remains a matter of investigation. OBJECTIVE: We investigated the role of different collagen receptors on dermal fibroblasts for collagen internalization and their impact on collagen homeostasis during photoaging. METHODS: TaqMan Real-Time PCR, flow cytometry, UV irradiation, knockdown experiments and immunostaining. RESULTS: We show that Endo180 and integrin α2 are regulated in photoaged skin and after acute UV stress in vivo and in vitro. Knockdown experiments revealed that Endo180 is essential for cellular uptake of collagen fragments by dermal fibroblasts, whereas integrin α2 is important for initial binding of collagen. UV irradiation decreases collagen endocytosis. This correlates with reduced Endo180 expression and pericellular accumulation of collagen fragments during photoaging. CONCLUSION: Our findings correlate for the first time impaired collagen uptake via Endo180 with the pericellular accumulation of collagen fragments during photoaging. We assume an altered pericellular niche of fibroblasts in photoaged skin that has an impact on collagen homeostasis.
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