小胞体にジスルフィドを形成します

タンパク質ジスルフィド結合は、分泌経路に入るタンパク質の重要な同時および翻訳後修飾です。それらは、構造の安定性をサポートし、多タンパク質複合体のアセンブリを促進する2つのシステイン残基間の共有相互作用です。哺乳類の小胞体（ER）では、2種類の酵素の組み合わせ作用によってジスルフィド結合形成が達成されます。1つはnovoを形成することができ、もう1つはこれらのジスルフィドを基質に導入できます。ジスルフィドを基質タンパク質に導入する初期プロセスは、還元されるために酸化するために再酸化する必要がある、ジスルフィドイソメラーゼ（PDI）オキシドレダクターゼによって触媒されます。このレビューでは、PDI酸化還元酵素の酸化を促進し、最終的に基質タンパク質のジスルフィド結合形成を触媒するERで動作するさまざまな経路について説明します。この記事は、小胞体の機能的および構造的多様性という特別号の一部です。

Protein disulfide bonds are an important co- and post-translational modification for proteins entering the secretory pathway. They are covalent interactions between two cysteine residues which support structural stability and promote the assembly of multi-protein complexes. In the mammalian endoplasmic reticulum (ER), disulfide bond formation is achieved by the combined action of two types of enzyme: one capable of forming disulfides de novo and another able to introduce these disulfides into substrates. The initial process of introducing disulfides into substrate proteins is catalyzed by the protein disulfide isomerase (PDI) oxidoreductases which become reduced and, therefore, have to be re-oxidized to allow for further rounds of disulfide exchange. This review will discuss the various pathways operating in the ER that facilitate oxidation of the PDI oxidoreductases and ultimately catalyze disulfide bond formation in substrate proteins. This article is part of a Special Issue entitled: Functional and structural diversity of endoplasmic reticulum.