SPRベースのバイオセンサー技術を使用したH-IGG/FcγR相互作用の運動学的研究のために、タンパク質AによるヒトIgG1抗体の捕獲

表面プラズモン共鳴（SPR）は、FCGAMMA受容体（FCγR）への結合を含むin vitroでIgGエフェクター機能を評価するための重要な技術です。ここでは、プロテインAのセンサーチップへの化学結合について説明します。精製された抗体または粗細胞培地上清から調製されたIgGは、プロテインAによって捕獲され、リガンドとして使用されます。FcγRの可溶性型は、異なる濃度で注入され、分析対象物として使用されます。このセットアップにより、FcγRI（高い親和性）またはFCγRIIIA（低親和性）の速度速度の定義が、IgGSのFCドメインでの速度（低親和性）を定義できます。

Surface plasmon resonance (SPR) is a key technology to evaluate IgG effector functions in vitro involving binding to Fcgamma receptors (FcγR). We describe here the chemical coupling of protein A to a sensor chip. IgGs prepared either from purified antibodies or from crude cell media supernatants are captured by the protein A and are used as the ligand. Soluble forms of FcγRs are injected at different concentrations and are used as the analyte. This setup allows the definition of the kinetic rates of binding of the FcγRI (high affinity) or the FcγRIIIa (low affinity) on the Fc domain of IgGs.