Yersinia Pestis（HASAYP）の血液虫Hasaは、1つの残基、Tyr75、および最小限の立体構造変化とともにヘミンを調整します

Serratia Marcescens（Hasa（SM））およびPseudomonas aeruginosa（hasa（p））の血液胞子は、軸リガンドH32とY75を抱える2つのループの間にヘミンを結合します。Y75ループへのヘミン結合は、H32ループの閉鎖をトリガーし、H32の結合を可能にします。Yersinia Pestis Hasa（Hasa（YP））は位置32でGLNを提示するため、ApoおよびHolo-Hasa（YP）の構造を決定しました。驚くべきことに、Apo-Hasa（YP）のQ32ループはすでに閉じた立体構造にありますが、Q32ループからの残基はホロハサ（YP）のヘミンに結合するものはありません。アポとホロの構造との間の最小限の再編成と一致すると、ヘミンのオンレートは速すぎて、従来の停止フロー測定によって検出できません。

Hemophores from Serratia marcescens (HasA(sm)) and Pseudomonas aeruginosa (HasA(p)) bind hemin between two loops, which harbor the axial ligands H32 and Y75. Hemin binding to the Y75 loop triggers closing of the H32 loop and enables binding of H32. Because Yersinia pestis HasA (HasA(yp)) presents a Gln at position 32, we determined the structures of apo- and holo-HasA(yp). Surprisingly, the Q32 loop in apo-HasA(yp) is already in the closed conformation, but no residue from the Q32 loop binds hemin in holo-HasA(yp). In agreement with the minimal reorganization between the apo- and holo-structures, the hemin on-rate is too fast to detect by conventional stopped-flow measurements.