Ktrabカリウムトランスポーターの構造

細菌、古細菌、菌類、植物では、TRK、KTR、およびHKTイオン輸送体は、浸透圧、pH恒常性、干ばつおよび塩分に対する耐性の重要な成分です。これらのイオン輸送体は機能的に多様です。それらはNa（+）またはK（+）チャネルとして機能し、場合によっては陽イオン/K（+）シンポーターとして機能します。それらは、膜タンパク質のレベルとサイトゾル調節ドメインのレベルの両方で、カリウムチャネルと密接に関連しています。ここでは、Bacillus subtilisのKtrab複合体であるKtr K（+）トランスポーターの結晶構造について説明します。この構造は、活性化リガンドであるATPに結合したサイトゾルオクタメリックKTRAリングで組み立てられた二量体膜タンパク質KTRBを示しています。Ktrab-ATPの構造とATPまたはADPとの分離された全長KTRAタンパク質の構造との比較は、八角環にリガンド依存の立体構造変化を明らかにし、これらのトランスポーターの活性化メカニズムに関する新しいアイデアを提起します。

In bacteria, archaea, fungi and plants the Trk, Ktr and HKT ion transporters are key components of osmotic regulation, pH homeostasis and resistance to drought and high salinity. These ion transporters are functionally diverse: they can function as Na(+) or K(+) channels and possibly as cation/K(+) symporters. They are closely related to potassium channels both at the level of the membrane protein and at the level of the cytosolic regulatory domains. Here we describe the crystal structure of a Ktr K(+) transporter, the KtrAB complex from Bacillus subtilis. The structure shows the dimeric membrane protein KtrB assembled with a cytosolic octameric KtrA ring bound to ATP, an activating ligand. A comparison between the structure of KtrAB-ATP and the structures of the isolated full-length KtrA protein with ATP or ADP reveals a ligand-dependent conformational change in the octameric ring, raising new ideas about the mechanism of activation in these transporters.