さまざまなリン酸化されたヒストンH3に向けられた特定のモノクローナル抗体のパネル

ヒストンの修飾は、遺伝子発現のエピジェネティックな調節において重要な役割を果たします。しかし、ヒストンH3のヒストンメチル化やアセチル化の広く研究されている役割とは異なり、ヒストンのリン酸化を特定の結果に翻訳することに関与する分子メカニズムについては、ほとんど知られていません。本研究では、予防接種またはマウスからのリンパ節細胞とのマウス骨髄腫細胞のハイブリダイゼーションによって産生されるリン酸化ヒストンH3（S10、T11、S28、S31、およびT32）に向けられた抗体（MAB）の発生について報告しています。MABSは、ヒストンH3上のさまざまなリン酸化部位を特異的に認識しています。これらのMABはすべて、免疫ブロッティングおよび免疫蛍光分析に適しています。これらの抗体は、エピジェネティックな調節を調査するための努力を大幅に促進すべきだと考えています。

Modification of histone plays a critical role in the epigenetic regulation of gene expression. However, unlike the widely studied roles of histone methylation or acetylation of histone H3, relatively little is known about the molecular mechanisms involved in translating histone phosphorylation into a specific outcome. The present study reports on the development of antibodies (MAbs) directed against phosphorylated histone H3 (S10, T11, S28, S31, and T32), produced by the hybridization of mouse myeloma cells with lymph node cells from an immunized rat or mouse. The MAbs produced specifically recognize different sites of phosphorylation on histone H3. All of these MAbs are suitable for immunoblotting and immunofluorescence analysis. We believe that these antibodies should significantly facilitate our efforts to investigate epigenetic regulation.